Verzweigtkettige Aminosäuren

Verzweigtkettige proteinogene Aminosäuren

L-Leucin


L-Isoleucin


L-Valin

Als verzweigtkettige Aminosäuren (abgekürzt BCAA für englisch Branched-Chain Amino Acids) bezeichnet man die proteinogenen Aminosäuren Valin, Leucin und Isoleucin.[1] Sie gehören zu den essentiellen Aminosäuren, können also vom Körper nicht selbst gebildet werden, sondern müssen mit der Nahrung zugeführt werden. Sie kommen in allen proteinhaltigen Nahrungsmitteln vor.[2]

Im Gegensatz zu anderen Aminosäuren werden verzweigtkettige Aminosäuren weniger in der Leber und mehr in anderen Geweben verstoffwechselt.[3]

Anwendungen

In der Medizin werden verzweigtkettige Aminosäuren unter anderem gegen eine Enzephalopathie in Folge einer Leberzirrhose[4][5] und seit den 1980er Jahren in der Intensivmedizin[6][1] eingesetzt. Eine mögliche Anwendung in der Geriatrie wird diskutiert, bisher beschränkt sich die Studienlage aber auf Tierversuche.[7] Daneben wird es seit über 50 Jahren zur Behandlung von Muskelatrophie eingesetzt, wobei die therapeutische Wirksamkeit diskutiert wird.[8] Erhöhte Blutkonzentrationen von verzweigtkettigen Aminosäuren sind mit einem erhöhten Risiko für Diabetes mellitus Typ 2 assoziiert.[9][10] Ein möglicher Zusammenhang mit Krebs und Herz-Kreislauf-Erkrankungen wird untersucht.[11]

Im Sport werden verzweigtkettige Aminosäuren im Kraftsport und in Ausdauersportarten als Nahrungsergänzungsmittel eingesetzt. Die erhofften Wirkungen sind dabei ein verbesserter Muskelaufbau mit geringerem Muskelabbau und spätere Ermüdung bei Ausdauerbelastungen. Ein Vorteil der isolierten Verabreichung als Nahrungsergänzungsmittel ist wissenschaftlich nicht erwiesen.[2][12] Eine erhöhte Einnahme von verzweigtkettigen Aminosäuren hemmt den Transport der Aminosäuren Tryptophan und Tyrosin durch die Blut-Hirn-Schranke.[13] Aus Tryptophan wird der Neurotransmitter Serotonin und aus Tyrosin wird Dopamin gebildet, wobei dieser Effekt der verzweigtkettigen Aminosäuren sich vor allem auf die Aufnahme von Tryptophan auswirkt.[13]

Erkrankungen

Bei der Ahornsirupkrankheit (oder auch „Verzweigtkettenkrankheit“ genannt), einer autosomal-rezessiv vererbten Erbkrankheit, können die drei genannten verzweigtkettigen Aminosäuren nicht abgebaut werden. Ein spezieller Enzymkomplex, der für den Abbau der verzweigtkettigen Aminosäuren Leucin, Isoleucin und Valin benötigt wird, ist bei dieser Erkrankung defekt. Unbehandelt führt die Ahornsirupkrankheit nach der Geburt innerhalb weniger Wochen zu schweren Nervenschäden und bis zum Tod.[14]

Literatur

  • J. S. Mattick, K. Kamisoglu, M. G. Ierapetritou, I. P. Androulakis, F. Berthiaume: Branched-chain amino acid supplementation: impact on signaling and relevance to critical illness. In: Wiley interdisciplinary reviews. Systems biology and medicine. Band 5, Nummer 4, 2013 Jul-Aug, S. 449–460, doi:10.1002/wsbm.1219, PMID 23554299, PMC 4482218 (freier Volltext).
  • S. A. Adibi: Die Rolle der verzweigtkettigen Aminosäuren bei der Stoffwechselregulation. In: Zeitschrift für Ernährungswissenschaft. Band 19, 1980, S. 251 ff.

Einzelnachweise

  1. a b Hilmar Buchardi et al. (Hrsg.): Die Intensivmedizin. 9. Auflage. Springer, Berlin/Heidelberg 2004, ISBN 978-3-540-00882-8, S. 240 (eingeschränkte Vorschau in der Google-Buchsuche – „Keiner anderen Gruppe von Aminosäuren ist in den letzten Jahren so viel Aufmerksamkeit gewidmet worden wie den verzweigtkettigen Aminosäuren Valin, Leuzin und Isoleuzin.“).
  2. a b Hans-Konrad Biesalski e.a. (Hrsg.): Ernährungsmedizin. 3. Auflage. Thieme, Stuttgart 2004, ISBN 978-3-13-100293-8, S. 234–235 (eingeschränkte Vorschau in der Google-Buchsuche).
  3. N. Tamanna, N. Mahmood: Emerging Roles of Branched-Chain Amino Acid Supplementation in Human Diseases. In: International scholarly research notices. Band 2014, 2014, S. 235619, doi:10.1155/2014/235619, PMID 27351005, PMC 4897441 (freier Volltext).
  4. Gluud LL, Dam G, Les I, Córdoba J, Marchesini G, Borre M, Aagaard NK, Vilstrup H.: Branched-chain amino acids for people with hepatic encephalopathy. In: Cochrane Database Syst Rev. (2015), Band 2, CD001939. doi:10.1002/14651858.CD001939.pub2. PMID 25715177.
  5. G. Dam, P. Ott, N. K. Aagaard, H. Vilstrup: Branched-chain amino acids and muscle ammonia detoxification in cirrhosis. In: Metabolic brain disease. Band 28, Nummer 2, Juni 2013, S. 217–220, doi:10.1007/s11011-013-9377-3, PMID 23315357.
  6. Jürgen E. Schmitz, Adolf Grünert, R. Dölp, Heidemarie Wiedeck, Friedrich Wilhelm Ahnefeld: Der Einfluß von Aminosäuren mit unterschiedlichem Gehalt an verzweigtkettigen Aminosäuren auf den Stoffwechsel von Intensivpatienten. Arbeitsgemeinschaft für Künstliche Ernährung, Wien 1981.
  7. Kristina Abels: Powerdrinks für Mäuse. Bild der Wissenschaft, 6. Oktober 2010, abgerufen am 22. Mai 2019.
  8. M. Holeček: Branched-chain amino acids in health and disease: metabolism, alterations in blood plasma, and as supplements. In: Nutrition & metabolism. Band 15, 2018, S. 33, doi:10.1186/s12986-018-0271-1, PMID 29755574, PMC 5934885 (freier Volltext).
  9. C. J. Lynch, S. H. Adams: Branched-chain amino acids in metabolic signalling and insulin resistance. In: Nature reviews. Endocrinology. Band 10, Nummer 12, Dezember 2014, S. 723–736, doi:10.1038/nrendo.2014.171, PMID 25287287, PMC 4424797 (freier Volltext).
  10. M. S. Yoon: The Emerging Role of Branched-Chain Amino Acids in Insulin Resistance and Metabolism. In: Nutrients. Band 8, Nummer 7, Juli 2016, S. 405, doi:10.3390/nu8070405, PMID 27376324, PMC 4963881 (freier Volltext).
  11. C. Nie, T. He, W. Zhang, G. Zhang, X. Ma: Branched Chain Amino Acids: Beyond Nutrition Metabolism. In: International journal of molecular sciences. Band 19, Nummer 4, März 2018, S. , doi:10.3390/ijms19040954, PMID 29570613, PMC 5979320 (freier Volltext).
  12. Baker LB, Nuccio RP, Jeukendrup AE: Acute effects of dietary constituents on motor skill and cognitive performance in athletes. In: Nutr Rev. (2014), Band 72, Heft 12, S. 790–802. doi:10.1111/nure.12157. PMID 25400063.
  13. a b J. D. Fernstrom: Large neutral amino acids: dietary effects on brain neurochemistry and function. In: Amino Acids. Band 45, Nummer 3, September 2013, S. 419–430, doi:10.1007/s00726-012-1330-y, PMID 22677921.
  14. MAPLE SYRUP URINE DISEASE, TYPE IA; MSUD1A. OMIM, 2024, abgerufen am 26. Juli 2024 (englisch).

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