Humane L-Methylmalonyl-CoA-Mutase
Bändermodell nach PDB 3BIC
Vorhandene Strukturdaten: 1req, 3bic
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	718 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homodimer
Kofaktor	Adenosylcobalamin (Vitamin B12)
Bezeichner
Gen-Namen	MCM ; MUT; MUTA
Externe IDs	OMIM: 609058 UniProt P22033 MGI: 97239
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	5.4.99.2, Mutase
Reaktionsart	Isomerisierung
Substrat	L-Methylmalonyl-CoA
Produkte	Succinyl-CoA
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen
Orthologe
	Mensch	Hausmaus
Entrez	4594	17850
Ensembl	ENSG00000146085	ENSMUSG00000023921
UniProt	P22033	P16332
Refseq (mRNA)	NM_000255	NM_008650
Refseq (Protein)	NP_000246	NP_032676
Genlocus	Chr 6: 49.43 – 49.46 Mb	Chr 17: 40.93 – 40.96 Mb
PubMed-Suche	4594	17850

Methylmalonyl-CoA-Mutase (MCM) ist ein Enzym, das im Stoffwechsel aller Lebewesen zum Abbau mehrerer Aminosäuren, Fettsäuren und Cholesterin benötigt wird. MCM katalysiert den Reaktionsschritt von L-Methylmalonyl-CoA zu Succinyl-CoA, eine Umlagerung; daher gehört MCM zu den Isomerasen. In manchen Bakterien ist es Teil des Aufbaus von Propionat aus Citratzyklus-Zwischenprodukten. Bei Eukaryoten ist MCM in den Mitochondrien lokalisiert. Mangel an MCM führt beim Menschen zur erblichen und oft tödlichen Methylmalonazidämie.^[1]

 ${\displaystyle \longleftrightarrow }$ 

L-Methylmalonyl-CoA wird zu Succinyl-CoA umgelagert. In Bakterien läuft die Reaktion in Gegenrichtung ab.

Coenzym der Reaktion ist Vitamin B₁₂ (Cobalamin).^[2]

• Methylmalonazidämie mit Homocystinurie

1. ↑ PROSITE PDOC00470
2. ↑ EC 5.4.99.2

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Abbau von Propionyl-CoA – Lern- und Lehrmaterialien