Acrylamidase

Acrylamidase
Enzymklassifikation
EC, Kategorie
Reaktionsart hydrolytische Spaltung
Substrat Acrylamid

Acrylamidase ist ein Enzym aus der Gruppe der Amidasen, das zum Verringern des Acrylamidgehalts in Wasser und Polyacrylamiden eingesetzt wird.[1] Ein Einsatz ist auch in Lebensmitteln möglich.[2] Die Acrylamidase katalysiert den hydrolytischen Abbau von Acrylamid zu Ammoniak und Propensäure.[3][4]

Vorkommen

Acrylamidase wird von verschiedenen Mikroorganismen gebildet, die aus der Zersetzung von Acrylamid Energie gewinnen. Zu den Acrylamidase-bildenden Bakterien zählen zum Beispiel die im Boden lebenden Arthrobacter sp. DBV1[3] und Bacillus tequilensis (BITNR004). Das Enzym liegt intrazellulär vor.[5]

Abbaureaktion

Der Abbau von Acrylamid erfolgt hydrolytisch:

Patente

Im Jahr 1987 wurde in den USA ein Patent für den Einsatz von Acrylamidase aus einem breiten Spektrum von Bakterien zum Einsatz in Wasser-Öl-Emulsionen erteilt. Seitdem wurden inner- und außerhalb der USA mehrere Patente für Acrylamidase erteilt.[1]

Einzelnachweise

  1. a b Patent DE69832606T2: Acrylamidase-Enzyme. Angemeldet am 6. August 1998, veröffentlicht am 17. August 2006, Anmelder: Ciba Speciality Chemical Water Treatments Ltd, Erfinder: Jonathan Hughes, Christine Yvonne Armitage.
  2. FoodDrinkEurope (Hrsg.): Acrylamide Toolbox 2019. (fooddrinkeurope.eu [PDF]).
  3. a b Dattatray K. Bedade, Rekha S. Singhal: Isolation and Characterization of Acrylamidase from Arthrobacter sp. DBV1 and Its Ability to Biodegrade Acrylamide. In: Applied Biochemistry and Biotechnology. Band 182, Nr. 2, 1. Juni 2017, ISSN 1559-0291, S. 570–585, doi:10.1007/s12010-016-2345-8.
  4. Information on EC 3.5.1.4 - amidase - BRENDA Enzyme Database. Abgerufen am 16. April 2022.
  5. Riddhi Prabha, Vinod Kumar Nigam: Biotransformation of acrylamide to acrylic acid carried through acrylamidase enzyme synthesized from whole cells of Bacillus tequilensis (BITNR004). In: Biocatalysis and Biotransformation. Band 38, Nr. 6, 1. November 2020, ISSN 1024-2422, S. 445–456, doi:10.1080/10242422.2020.1780211.

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