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三羟甲基氨基甲烷（Tris）
	IUPAC名; 2-Amino-2-hydroxymethyl-propane-1,3-diol
别名	氨三丁醇、TRIS, Tris, Tris碱, Tris缓冲液,; TrizmaTM, Trisamine, THAM,; Tromethamine, Trometamol, Tromethane
识别
CAS号	77-86-1
PubChem	6503
ChemSpider	6257
SMILES	OCC(N)(CO)CO;
InChI	1/C4H11NO3/c5-4(1-6,2-7)3-8/h6-8H,1-3,5H2;
InChIKey	LENZDBCJOHFCAS-UHFFFAOYAN
ChEBI	9754
RTECS	TY2900000
KEGG	D00396
IUPHAR配体	7328
性质
化学式	C4H11NO3
摩尔质量	121.14 g·mol−1
外观	白色晶状粉末
密度	1.328 g/cm3
熔点	>175-176°C (448-449 K)
沸点	219°C (492 K)
溶解性（水）	~50 g/100 ml (20°C) 水中
pKa	8.1
危险性
警示术语	R：R36, R37, R38.
安全术语	S：S26, S36.
MSDS	External MSDS
主要危害	刺激物
NFPA 704	0 2 0
闪点	不可燃
	若非注明，所有数据均出自标准状态（25 ℃，100 kPa）下。

三羟甲基氨基甲烷（Tris(hydroxymethyl)aminomethane，常简称Tris）是有机化合物，分子式(HOCH₂)₃CNH₂，广泛用于制备生物化学和分子生物学实验的缓冲液^[1]，如生物化学实验常用的TAE和TBE缓冲液（用于溶解核酸）都要用Tris。它有氨基，可与醛缩合反应。

缓冲特性

弱碱，室温（25℃）酸度係数8.1；根据缓冲理论，Tris缓冲液有效缓冲范围在酸醶值7.0到9.2之间；水溶液酸醶值10.5左右，一般加入盐酸调至所需pH值，即可获得该pH值的缓冲液，但同时应注意温度會影响Tris的pKa。

**Tris在不同温度的pKa（0.1M）**
温度（℃）	0	20	25	37
pKa	8.76	8.20	8.06	7.72

衍生缓冲液

Tris缓冲液是弱碱，会脫去DNA的质子提高其溶解性。人们常在Tris盐酸缓冲液加入EDTA制成TE缓冲液，可用于稳定和储存DNA。将调节pH值的酸换成乙酸可获得TAE缓冲液（Tris/Acetate/EDTA），换成硼酸就可获得TBE缓冲液（Tris/Borate/EDTA）；这两种缓冲液通常用于核酸电泳实验。

制备

可由两步反应生成：先由硝基甲烷生成三羟甲基硝基甲烷（(HOCH₂)₃CNO₂），再还原得到Tris。^[2]

用途

Tris缓冲液不仅广泛用作核酸和蛋白质的溶剂，还有许多重要用途：

用于不同pH条件下的蛋白质晶体生长^[3]
Tris缓冲液离子强度低，可用于形成线虫（C. elegans）核纤层蛋白（lamin）的中间纤维^[4]
蛋白质电泳缓冲液主要成分之一
制备表面活性剂、硫化促进剂和一些药物的中间物
用作滴定标准

参考文献

^ Gomori, G., Preparation of Buffers for Use in Enzyme Studies. Methods Enzymology., 1, 138-146 (1955).
^ Sheldon B. Markofsky “Nitro Compounds, Aliphatic” Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry 2002 by Wiley-VCH, Wienheim, 2002. DOI: 10.1002/14356007.a17_401.
^ Campos, A., et al., Crystallization and preliminary X-ray analysis of FlhD from Escherichia coli. J. Struct. Biol., 123(3), 269-271 (1988).
^ Karabinos A, Schünemann J, Meyer M, Aebi U, Weber K, The single nuclear lamin of Caenorhabditis elegans forms in vitro stable intermediate filaments and paracrystals with a reduced axial periodicity. J Mol Biol, 325(2): 241-247 (2003).

[1] Gomori, G., Preparation of Buffers for Use in Enzyme Studies. Methods Enzymology., 1, 138-146 (1955).

[2] Sheldon B. Markofsky “Nitro Compounds, Aliphatic” Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry 2002 by Wiley-VCH, Wienheim, 2002. DOI: 10.1002/14356007.a17_401.

[3] Campos, A., et al., Crystallization and preliminary X-ray analysis of FlhD from Escherichia coli. J. Struct. Biol., 123(3), 269-271 (1988).

[4] Karabinos A, Schünemann J, Meyer M, Aebi U, Weber K, The single nuclear lamin of Caenorhabditis elegans forms in vitro stable intermediate filaments and paracrystals with a reduced axial periodicity. J Mol Biol, 325(2): 241-247 (2003).

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