FMN (koenzym)

FMN
Strukturformel3 D-formel
Systematiskt namn(2R,3S,4S)-5-(7,8-dimetyl-2,4-dioxo-3,4-dihydrobenzo[g]pteridin-10(2H)-yl)-2,3,4-
Övriga namnFMN
Kemisk formelC17H21N4O9P
Molmassa456,344 g/mol
CAS-nummer146-17-8
SMILESCc1cc2c(cc1C)n(c-3nc(=O)[nH]c(=O)c3n2)C[C@@H]([C@@H]([C@@H](COP(=O)(O)O)O)O)O
Egenskaper
Smältpunkt195 °C
SI-enheter & STP används om ej annat angivits

Flavinmononukleotid (FMN), eller riboflavin-5′-fosfat, är en biomolekyl som produceras av riboflavin (vitamin B2) av enzymet riboflavinkinas och fungerar som protesgruppen i olika oxidoreduktaser, såsom NADH-dehydrogenas, såväl som kofaktor i biologiska fotoreceptorer för blått ljus.[1] Under den katalytiska cykeln sker en reversibel omvandling av de oxiderade formerna av (FMN), semikinon (FMNH • ) och reducerade (FMNH2) i de olika oxidoreduktaserna. FMN är ett starkare oxidationsmedel än NAD och är särskilt användbar eftersom den kan delta i både en- och två-elektronöverföringar. I sin roll som fotoreceptor för blått ljus skiljer sig (oxiderad) FMN från de "konventionella" fotoreceptorerna som signaleringstillstånd och inte en E/Z-isomerisering.

FMN är den huvudsakliga formen i vilken riboflavin finns i celler och vävnader. Det kräver mer energi att producera, men är mer lösligt än riboflavin. I celler förekommer FMN fritt cirkulerande men också i flera kovalent bundna former.[2] Kovalent eller icke-kovalent bundet FMN är en kofaktor för många enzymer som spelar en viktig patofysiologisk roll i cellulär metabolism. Till exempel har dissociation av flavinmononukleotid från mitokondriekomplex I visat sig inträffa under ischemi/reperfusion hjärnskada under stroke.[3][4]

Livsmedelstillsats

Ämnet används som en orangerött livsmedelsfärgämne och har E-numret E101a.[5]

E106, ett mycket närbesläktat matfärgämne, är riboflavin-5'-fosfatnatriumsalt, som huvudsakligen består av mononatriumsaltet av 5'-monofosfatestern av riboflavin. Det omvandlas snabbt till fritt riboflavin efter intag. Det finns i många livsmedel för spädbarn och småbarn samt sylt, mjölkprodukter och godis och sockerprodukter.[6]

Referenser

Den här artikeln är helt eller delvis baserad på material från engelskspråkiga Wikipedia, Flavin mononucleotide, 23 november 2022.

Noter

  1. ^ Tsibris, John C. M.; McCormick, Donald B.; Wright, Lemuel D. (1966). ”Studies on the Binding and Function of Flavin Phosphates with Flavin Mononucleotide-dependent Enzymes”. Journal of Biological Chemistry 241 (5): sid. 1138–43. doi:10.1016/S0021-9258(18)96813-4. PMID 4379862. 
  2. ^ ”Covalent attachment of flavin adenine dinucleotide (FAD) and flavin mononucleotide (FMN) to enzymes: The current state of affairs”. Protein Science 7 (1): sid. 7–20. 1998. doi:10.1002/pro.5560070102. PMID 9514256. 
  3. ^ Kahl, A; Stepanova, A; Konrad, C; Anderson, C; Manfredi, G; Zhou, P; Iadecola, C; Galkin, A (2018). ”Critical Role of Flavin and Glutathione in Complex I-Mediated Bioenergetic Failure in Brain Ischemia/Reperfusion Injury.”. Stroke 49 (5): sid. 1223–1231. doi:10.1161/STROKEAHA.117.019687. PMID 29643256. 
  4. ^ Galkin, A (2019). ”Brain Ischemia/Reperfusion Injury and Mitochondrial Complex I Damage.”. Biochemistry. Biokhimiia 84 (11): sid. 1411–1423. doi:10.1134/S0006297919110154. PMID 31760927. 
  5. ^ "Current EU approved additives and their E Numbers", Food Standards Agency website, retrieved 15 Dec 2011
  6. ^ Turck, Dominique; Bresson, Jean‐Louis; Burlingame, Barbara; Dean, Tara; Fairweather‐Tait, Susan; Heinonen, Marina; Hirsch‐Ernst, Karen Ildico; Mangelsdorf, Inge; et al. (2017). ”Dietary Reference Values for riboflavin”. EFSA Journal 15 (8): sid. e04919. doi:10.2903/j.efsa.2017.4919. PMID 32625611. 

Externa länkar