Interakcije između podjedinica koje sačinjavaju tetramer su prvenstveno nekovalentne.[1]Hidrofobni efekti, vodonične veze i elektrostatičke interakcije su primarne sile ovog procesa vezivanja. Za homotetramerne proteine poput sorbitolne dehidrogenaze (SDH), smatra se da je struktura evoluirala počevši od monomerne do dimerne i konačno do tetramerne strukture. Proces vezivanja SDH i mnogim drugim tetramernim enzimima se može opisati dobitkom slobodne energije, koji se može odrediti iz brzine asocijacije i disocijacije.[1]
Reference
^ абHellgren M, Kaiser C, de Haij S, Norberg A, Höög JO (2007). „A hydrogen-bonding network in mammalian sorbitol dehydrogenase stabilizes the tetrameric state and is essential for the catalytic power.”. Cell. Mol. Life Sci. (CMLS). 64 (23): 3129—3138. PMID17952367. doi:10.1007/s00018-007-7318-1.