Metionilna aminopeptidaza

Metionilna aminopeptidaza
Identifikatori
EC broj3.4.11.18
CAS broj61229-81-0
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum

Metionilna aminopeptidaza (EC 3.4.11.18, metioninska aminopeptidaza, peptidaza M, L-metioninska aminopeptidaza, MAP) je enzim.[1][2][3][4][5] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

Oslobađanje N-terminalne aminokiseline, preferentno metionina, sa peptida i arilamida

Ovaj za membranu vezani enzim je prisutan kod prokariota i eukariota.

Reference

  1. ^ Yoshida, A. & Lin, M. (1972). „NH2-terminal formylmethionine- and NH2-terminal methionine-cleaving enzymes in rabbits”. J. Biol. Chem. 247: 952—957. PMID 4110013. 
  2. ^ Tsunasawa, S., Stewart, J.W. and Sherman, F. (1985). „Acylamino acid-releasing enzyme from rat liver”. J. Biol. Chem. 260: 5832—5391. PMID 2985590. 
  3. ^ Freitas, J.O., Jr., Termignoni, C. and Guimaraes, J.A. (1985). „Methionine aminopeptidase associated with liver mitochondria and microsomes”. Int. J. Biochem. 17: 1285—1291. PMID 3937747. 
  4. ^ Ben-Bassat, A., Bauer, K., Chang, S.-Y., Myambo, K., Boosman, A. and Chang, S. (1987). „Processing of the initiation methionine from proteins: properties of Escherichia coli methionine aminopeptidase and its gene structure”. J. Bacteriol. 169: 751—757. PMID 3027045. 
  5. ^ Roderick, S.L. & Mathews, B.W. (1988). „Crystallization of methionine aminopeptidase from Escherichia coli”. J. Biol. Chem. 263: 16531—16531. PMID 89034132. 

Literatura

Spoljašnje veze