Galaktozid 3-fukoziltransferaza

Galaktozid 3-fukoziltransferaza
Identifikatori
EC broj2.4.1.152
CAS broj39279-34-0
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum

Galaktozid 3-fukoziltransferaza (EC 2.4.1.152, Luisova negativna alfa-3-fukoziltransferaza, plazma alfa-3-fukoziltransferaza, guanozin difosfofukoza-glukozid alfa1->3-fukoziltransferaza, GDP-L-fukoza:1,4-beta-D-galaktozil-N-acetil-D-glukozaminil-R 3-L-fukoziltransferaza, GDP-beta-L-fukoza:1,4-beta-D-galaktozil-N-acetil-D-glukozaminil-R 3-L-fukoziltransferaza, GDP-beta-L-fukoza:1,4-beta-D-galaktozil-N-acetil-D-glukozaminil-R 3-alfa-L-fukoziltransferaza) je enzim sa sistematskim imenom GDP-beta-L-fukoza:(1->4)-beta-D-galaktozil-N-acetil-D-glukozaminil-R 3-alfa-L-fukoziltransferaza.[1][2][3] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

GDP-beta-L-fukoza + (1->4)-beta-D-galaktozil-N-acetil-D-glukozaminil-R GDP + (1->4)-beta-D-galaktozil-[alfa-(1->3)-L-fukozil]-N-acetil-D-glukozaminil-R

Ovaj enzim normalno deluje na glikokonjugate, gde je R glikoprotein ili glikolipid.

Reference

  1. ^ Johnson, P.H., Yates, A.D. and Watkins, W.M. (1981). „Human salivary fucosyltransferase: evidence for two distinct α-3-L-fucosyltransferase activities one of which is associated with the Lewis blood Le gene”. Biochem. Biophys. Res. Commun. 100: 1611—1618. PMID 7295318. 
  2. ^ Schachter, H., Narasimhan, S., Gleeson, P. and Vella, G. (1983). „Glycosyltransferases involved in elongation of N-glycosidically linked oligosaccharides of the complex or N-acetyllactosamine type”. Methods Enzymol. 98: 98—134. PMID 6366476. 
  3. ^ Ma, B., Wang, G., Palcic, M.M., Hazes, B. and Taylor, D.E. (2003). „C-terminal amino acids of Helicobacter pylori α1,3/4 fucosyltransferases determine type I and type II transfer”. J. Biol. Chem. 278: 21893—21900. PMID 12676935. 

Literatura

Spoljašnje veze