Biflaviolin sintaza

Biflaviolin sintaza
Identifikatori
EC broj1.14.21.7
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum

Biflaviolin sintaza (EC 1.14.21.7, CYP158A2, CYP 158A2, citohrom P450 158A2) je enzim sa sistematskim imenom flaviolin,NADPH:kiseonik oksidoreduktaza.[1][2][3] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

(1) 2 flaviolin + NADPH + H+ + O2 3,3'-biflaviolin + NADP+ + 2H2O
(2) 2 flaviolin + NADPH + H+ + O2 3,8'-biflaviolin + NADP+ + 2H2O

Ovaj enzim je citohrom-P450 iz zemljišne bakterije Streptomyces coelicolor A3. On katalizuje fenolnu oksidaciju C-C spajanja, koja dovodi do polimerizacije flaviolina čime se formira biflaviolin ili triflaviolin bez inkorporacije kiseonika u produkt.

Reference

  1. ^ Zhao, B., Guengerich, F.P., Bellamine, A., Lamb, D.C., Izumikawa, M., Lei, L., Podust, L.M., Sundaramoorthy, M., Kalaitzis, J.A., Reddy, L.M., Kelly, S.L., Moore, B.S., Stec, D., Voehler, M., Falck, J.R., Shimada, T. and Waterman, M.R. (2005). „Binding of two flaviolin substrate molecules, oxidative coupling, and crystal structure of Streptomyces coelicolor A3(2) cytochrome P450 158A2”. J. Biol. Chem. 280: 11599—11607. PMID 15659395. 
  2. ^ Zhao, B., Guengerich, F.P., Voehler, M. and Waterman, M.R. (2005). „Role of active site water molecules and substrate hydroxyl groups in oxygen activation by cytochrome P450 158A2: a new mechanism of proton transfer”. J. Biol. Chem. 280: 42188—42197. PMID 16239228. 
  3. ^ Zhao, B., Lamb, D.C., Lei, L., Kelly, S.L., Yuan, H., Hachey, D.L. and Waterman, M.R. (2007). „Different binding modes of two flaviolin substrate molecules in cytochrome P450 158A1 (CYP158A1) compared to CYP158A2”. Biochemistry. 46: 8725—8733. PMID 17614370. 

Literatura

Spoljašnje veze