Amin oksidaza (sadrži flavin)

Amin oksidaza (sadrži flavin)
Identifikatori
EC broj1.4.3.4
CAS broj9001-66-5
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum

Amin oksidaza (sadrži flavin) (EC 1.4.3.4, adrenalinska oksidaza, adrenalin oksidaza, amino oksidaza (nespecifična), amino oksidaza (flavin-containing), amin:kiseonik oksidoreduktaza (deaminacija), epinefrin oksidaza, MAO, MAO A, MAO B, MAO-A, MAO-B, monoaminska oksidaza A, monoaminska oksidaza B, monoamin:O2 oksidoreduktaza (deaminacija), poliaminska oksidaza (nespecifična), serotoninska deaminaza, spermidinska oksidaza (nespecifična), sperminska oksidaza (nespecifična), tiraminaza, tiraminska oksidaza) je enzim sa sistematskim imenom amin:kiseonik oksidoreduktaza (deaminacija).[1][2][3][4][5][6][7][8] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

RCH2NHR' + H2O + O2 RCHO + R'NH2 +H2O2

Ovaj flavoprotein sa mitohondrijske spoljašnje membrane katalizuje oksidativnu deaminaciju neurotransmitera i biogenih amina. On deluje na primarne amine, kao i na pojedine sekundarne i tercijarne amine. On se razlikuje od EC 1.4.3.21, primarno-aminske oksidaze je može da oksuduje sekundarne i tercijarne amine, ali ne i metilamin. Enzim inhibiraju acetilenska jedinjenja, kao što su hlorgilin, 1-deprenil i pargilin.

Reference

  1. ^ Blaschko, H. (1963). „Amine oxidase”. Ур.: Boyer, P.D., Lardy, H.; Myrb; auml; ck, K. The Enzymes. 8 (2nd изд.). New York: Academic Press. стр. 337—351. 
  2. ^ Dostert, P.L., Strolin Benedetti, M. and Tipton, K.F. (1989). „Interactions of monoamine oxidase with substrates and inhibitors”. Med. Res. Rev. 9: 45—89. PMID 2644497. 
  3. ^ Edmondson, D.E., Mattevi, A., Binda, C., Li, M. and Hubálek, F. (2004). „Structure and mechanism of monoamine oxidase”. Curr. Med. Chem. 11: 1983—1993. PMID 15279562. 
  4. ^ Shih, J.C. & Chen, K. (2004). „Regulation of MAO-A and MAO-B gene expression”. Curr. Med. Chem. 11: 1995—2005. PMID 15279563. 
  5. ^ Tipton, K.F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G.P. and Healy, J. (2004). „Monoamine oxidases: certainties and uncertainties”. Curr. Med. Chem. 11: 1965—1982. PMID 15279561. 
  6. ^ De Colibus, L., Li, M., Binda, C., Lustig, A., Edmondson, D.E. and Mattevi, A. (2005). „Three-dimensional structure of human monoamine oxidase A (MAO A): relation to the structures of rat MAO A and human MAO B”. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 102: 12684—12689. PMID 16129825. 
  7. ^ Youdim, M.B., Edmondson, D. and Tipton, K.F. (2006). „The therapeutic potential of monoamine oxidase inhibitors”. Nat. Rev. Neurosci. 7: 295—309. PMID 16552415. 
  8. ^ Youdim, M.B. & Bakhle, Y.S. (2006). „Monoamine oxidase: isoforms and inhibitors in Parkinson′s disease and depressive illness”. Br. J. Pharmacol. 147 Suppl. 1: S287—S296. PMID 16402116. 

Literatura

Spoljašnje veze