N-acetillaktozamin sintaza

N-acetillaktozamin sintaza
Identifikatori
EC broj 2.4.1.90
CAS broj 9054-94-8
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
KEGG KEGG entry
MetaCyc metabolic pathway
PRIAM profile
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum

N-acetillaktozamin sintaza (EC 2.4.1.90, UDP-galaktoza N-acetilglukozamin beta-D-galaktoziltransferaza, uridin difosfogalaktoza-acetilglukozamin galaktoziltransferaza, beta-1,4-galaktoziltransferaza, acetillaktozamin sintetaza, laktozamin sintaza, laktozamin sintetaza, laktoza sintetaza A protein, N-acetillaktozamin sintetaza, UDP-galaktoza N-acetilglukozamin beta-4-galaktoziltransferaza, UDP-galaktoza-acetilglukozamin galaktoziltransferaza, UDP-galaktoza-N-acetilglukozamin beta-1,4-galaktoziltransferaza, UDP-galaktoza-N-acetilglukozamin galaktoziltransferaza, beta1-4-galaktoziltransferaza, UDP-Gal:N-acetilglukozamin beta1-4-galaktoziltransferaza, beta1-4GalT, NAL sintetaza, UDP-beta-1,4-galaktoziltransferaza, Gal-T, UDP-galaktoza:N-acetilglukozaminide beta1-4-galaktoziltransferaza, UDPgalaktoza:N-acetilglukozaminil(beta1-4)galaktoziltransferaza, beta-N-acetilglukozaminide beta1-4-galaktoziltransferaza, UDP-galaktoza:N-acetil-D-glukozamin 4-beta-D-galaktoziltransferaza) je galaktozil-transferazni enzim sa sistematskim imenom UDP-alfa-D-galaktoza:N-acetil-D-glukozamin 4-beta-D-galaktoziltransferaza.[1][2][3][4][5][6] On je komponenta laktozne sintaze.[7][8] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

UDP-alfa-D-galaktoza + N-acetil-D-glukozamin UDP + N-acetillaktozamin

Ovu reakciju katalizuje komponenta enzima EC 2.4.1.22 (laktozna sintaze), koja je identična sa EC 2.4.1.38 (beta-N-acetilglukozaminil-glikopeptid beta-1,4-galaktoziltransferazom), i enzim iz Goldžijevog aparata životinjskih tkiva.

Povezano

Reference

  1. ↑ Deshmukh, D.S., Bear, W.D. and Soifer, D. (1978). „Isolation and characterization of an enriched Golgi fraction from rat brain”. Biochim. Biophys. Acta 542: 284-295. PMID 99178. 
  2. ↑ Helting, T. and Erbing, B. (1973). „Galactosyl transfer in mouse mastocytoma: purification and properties of N-acetyllactosamine synthetase”. Biochim. Biophys. Acta 293: 94-104. PMID 4631039. 
  3. ↑ Hill, R.L. and Brew, K. (1975). „Lactose synthetase”. Adv. Enzymol. Relat. Areas Mol. Biol. 43: 411-490. PMID 812340. 
  4. ↑ Humphreys-Beher, M.G. (1984). „Isolation and characterization of UDP-galactose:N-acetylglucosamine 4 β-galactosyltransferase activity induced in rat parotid glands treated with isoproterenol”. J. Biol. Chem. 259: 5797-5802. PMID 6201486. 
  5. ↑ Schachter, H., Jabbal, I., Hudgin, R.L., Pinteric, L., McGuire, E.J. and Roseman, S. (1970). „Intracellular localization of liver sugar nucleotide glycoprotein glycosyltransferases in a Golgi-rich fraction”. J. Biol. Chem. 245: 1090-1100. PMID 4392041. 
  6. ↑ Naoyuki Taniguchi, Koichi Honke, Minoru Fukuda (2002). Handbook of glycosyltransferases and related genes (1st ed izd.). Springer. 
  7. ↑ Webb, Edwin C. (1992). Enzyme nomenclature 1992: recommendations of the Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology on the nomenclature and classification of enzymes. San Diego: Published for the International Union of Biochemistry and Molecular Biology by Academic Press. ISBN 0-12-227164-5. 
  8. ↑ Funderburgh, James L. (2000). „Mini reveiw, Keratan sulfate: structure, biosynthesis, and function”. Glycobiology 10: 951-958. DOI:10.1093/glycob/10.10.951. 

Literatura

Vanjske veze