L-iditol 2-dehidrogenaza
L-iditol 2-dehidrogenaza (EC 1.1.1.14, L-iditolna 2-dehidrogenaza, poliol dehidrogenaza, sorbitol dehidrogenaza, L-iditol:NAD+ 5-oksidoreduktaza, L-iditol (sorbitol) dehidrogenaza, glucitol dehidrogenaza, L-iditol:NAD+ oksidoreduktaza, sorbitol dehidrogenaza zavisna od NAD+, NAD+-sorbitol dehidrogenaza) je enzim sa sistematskim imenom L-iditol:NAD+ 2-oksidoreduktaza.[1][2][3][4][5][6] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju
- L-iditol + NAD+ L-sorboza + NADH + H+
Ovaj enzim je šroko distribuiran i poznato je da je prisutan kod arheja, bakterija, kvasaca, biljki i životinja. On deluje na brojne šećerne alkohole, uklučujući L-iditol, D-glucitol, D-ksilitol, i D-galaktitol. Enzimi iz različitih organisma ili tkiva pokazuju različite specifičnosti za supstrate. Ovaj enzim je specifičan za NAD+ i ne može da koristi NADP+.
Reference
- ↑ Bailey, J.P., Renz, C. and McGuinness, E.T. (1981). „Sorbitol dehydrogenase from horse liver: purification, characterization and comparative properties”. Comp. Biochem. Physiol. 69B: 909-914.
- ↑ Burnell, J.N. and Holmes, R.S. (1983). „Purification and properties of sorbitol dehydrogenase from mouse liver”. Int. J. Biochem. 15: 507-511. PMID 6852349.
- ↑ Leissing, N. and McGuinness, E.T. (1978). „Rapid affinity purification and properties of rat liver sorbitol dehydrogenase”. Biochim. Biophys. Acta 524: 254-261. PMID 667078.
- ↑ Negm, F.B. and Loescher, W.H. (1979). „Detection and characterization of sorbitol dehydrogenase from apple callus tissue”. Plant Physiol. 64: 69-73. PMID 16660917.
- ↑ O'Brien, M.M., Schofield, P.J. and Edwards, M.R. (1983). „Polyol-pathway enzymes of human brain. Partial purification and properties of sorbitol dehydrogenase”. Biochem. J. 211: 81-90. PMID 6870831.
- ↑ Ng, K., Ye, R., Wu, X.C. and Wong, S.L. (1992). „Sorbitol dehydrogenase from Bacillus subtilis. Purification, characterization, and gene cloning”. J. Biol. Chem. 267: 24989-24994. PMID 1460002.
Literatura
Vanjske veze
|
|