PROFILPELAJAR.COM

Gliceraldehid-3-fosfat dehidrogenaza
	; GAPDH sa NAD+ i Pi vezanim za aktivno mesto. PDB prikaz baziran na 2CZC.
Dostupne strukture
	1U8F, 1ZNQ, 3GPD
Identifikatori
Simboli	GAPDH; G3PD; GAPD
Vanjski ID	OMIM: 138400 MGI: 3646088 HomoloGene: 107053 GeneCards: GAPDH Gene
EC broj	1.2.1.12
Ontologija gena
Molekularna funkcija	• aktivnost gliceraldehid-3-fosfat dehidrogenaza (NAD+) (fosforilacija); • proteinsko vezivanje;
Celularna komponenta	• jedro; • citoplazma; • lipidna čestica; • citosol;
Biološki proces	• organizacija mikrotubularnog citoskeletona; • karbohidratni metabolički proces; • glukozni metabolički proces;
Pregled RNK izražavanja
	podaci
Ortolozi

edit

Gliceraldehid-3-fosfat dehidrogenaza (GAPDH, G3PDH) (EC 1.2.1.12) je enzim sa masom od ~37 kDa, koji katalizuje šesti korak glikolize i stoga doprinosi procesu razlaganja glukoze radi oslobađanja energije. GAPDH učestvuje u nekoliko nemetaboličkih procesa, uključujući aktivaciju transkripcije, inicijaciju apoptoze,^[1] i druge.

Metabolička funkcija

Gliceraldehid 3-fosfat dehidrogenaza (GAPDH) katalizuje konverziju gliceraldehid 3-fosfata do D-glicerat 1,3-bisfosfata.

Reakcija

gliceraldehid 3-fosfat	gliceraldehid fosfat dehidrogenaza		D-glicerat 1,3-bisfosfat

	NAD⁺ + P_i	NADH + H⁺

	NAD⁺ + P_i	NADH + H⁺

Jedinjenje C00118 u KEGG bazi podataka metaboličkig puteva. Enzim 1.2.1.12 u KEGG bazi podataka metaboličkig puteva. Reakcija R01063 u KEGG Metabolički Put bazi podataka. Jedinjenje C00236 u KEGG bazi podataka metaboličkig puteva.

Reference

↑ A. Tarze, A. Deniaud, M. Le Bras, E. Maillier, D. Molle, N. Larochette, N. Zamzami, G. Jan, G. Kroemer, and C. Brenner (2007). „GAPDH, a novel regulator of the pro-apoptotic mitochondrial membrane permeabilization”. Oncogene 26 (18): 2606–2620. DOI:10.1038/sj.onc.1210074. PMID 17072346.

Literatura

Nicholas C. Price, Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third izd.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 izd.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
Branden C, Tooze J.. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN: 0-8153-2305-0.
Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 izd.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
Robert A. Copeland (2013). Evaluation of Enzyme Inhibitors in Drug Discovery: A Guide for Medicinal Chemists and Pharmacologists (2nd izd.). Wiley-Interscience. ISBN 111848813X.
Gerhard Michal, Dietmar Schomburg (2012). Biochemical Pathways: An Atlas of Biochemistry and Molecular Biology (2nd izd.). Wiley. ISBN 0470146842.
Donald Voet, Judith G. Voet (2005). Biochemistry (3 izd.). Wiley. ISBN 978-0-471-19350-0.
Stryer, Lubert; Berg, Jeremy Mark; Tymoczko, John L. (2002). Biochemistry, Fifth Edition & Lecture Notebook. San Francisco: W. H. Freeman.
Diagram of the GAPDH reaction mechanism from Lodish MCB at NCBI bookshelf
Similar diagram from Alberts The Cell at NCBI bookshelf

[pmid17072346-1] A. Tarze, A. Deniaud, M. Le Bras, E. Maillier, D. Molle, N. Larochette, N. Zamzami, G. Jan, G. Kroemer, and C. Brenner (2007). „GAPDH, a novel regulator of the pro-apoptotic mitochondrial membrane permeabilization”. Oncogene 26 (18): 2606–2620. DOI:10.1038/sj.onc.1210074. PMID 17072346.

[1]