VLA-2

Интегрин альфа-2
Структура белка ITGA2
Структура белка ITGA2
Обозначения
Символы ITGA2; BR; CD49b; GPIa; VLA-2; VLAA2
Entrez Gene 3673
HGNC 6137
OMIM 192974
RefSeq NM_002203.3
UniProt P17301
Другие данные
Локус 5-я хр. , 5q11.2
Логотип Викиданных Информация в Викиданных ?
Интегрин бета-1
Структура молекулы ITGB1
Структура молекулы ITGB1
Обозначения
Символы ; FNRB, MSK12, MDF2, CD29
Entrez Gene 3688
HGNC 6153
OMIM 135630
RefSeq NM_002211
UniProt P05556
Другие данные
Локус 10-я хр. , 10p11.2
Логотип Викиданных Информация в Викиданных ?

VLA-2 (англ. Very Late Antigen-2; интегрин α2β1) — мембранный белок, гетеродимерный интегрин подсемейства β1-интегринов (рецепторы VLA), состоящий из альфа цепи α2 (CD49b) и бета цепи β1 (CD29). VLA-2 является рецептором коллагена, играет важную роль в клеточной миграции.

Функции

VLA-2 входит в группу коллаген-связывающих интегринов вместе с α1β1, α10β1 и α11β1. Основным лигандом VLA-2 является коллаген, но этот интегрин также связывается со многими другими белками внеклеточного матрикса, включая ламиниы, декорин, E-кадгерин, матричную металлопротеиназу-1 (MMP-1), эндорепеллин, а также служит рецептором для нескольких вирусов. Экспрессирован на многих типах клеток, включая эпителиальные и эндотелиальные клетки, фибробласты и ряд гематопоэтических клеток (тромбоциты, определённые подтипы лейкоцитов).[1] Играет важную роль в клеточной миграции, заживлении ран и иммунном ответе. Тромбоцитарный интегрин α2β1, так же как гликопротеин VI, является одним из основных рецепторов, которые обеспечивают прикрепление тромбоцитов к коллагену в месте повреждения сосуда.[2]

Ингибирование змеиными ядами

Некоторые змеиные яды группы змеиных лектинов C-типа (англ. snaclecs) блокируют интегрин α2β1. Яд родоцетин гладкого щитомордника (Calloselasma rhodostoma) связывается с I-доменом альфа-цепи интегрина, расположенного рядом с коллаген-связывающим участком.

Яд EMS16 песчаной эфы (Echis carinatus) и VP12 палестинской гадюки (Vipera palaestinae) также специфически связываются с α2β1. VP12 оказывает противометастазирующий эффект на клетки меланомы.[3]

Примечания

  1. ↑ Zutter M.M., Edelson B.T. The alpha2beta1 integrin: a novel collectin/C1q receptor (англ.) // Immunobiology : journal. — 2007. — Vol. 212, no. 4—5. — P. 343—353. — doi:10.1016/j.imbio.2006.11.013. — PMID 17544819.
  2. ↑ Nuyttens B.P., Thijs T., Deckmyn H., Broos K. Platelet adhesion to collagen (неопр.) // Thromb. Res.[англ.]. — 2011. — January (т. 127 Suppl 2). — С. S26—9. — doi:10.1016/S0049-3848(10)70151-1. — PMID 21193111.
  3. ↑ Clemetson K.J. Snaclecs (snake C-type lectins) that inhibit or activate platelets by binding to receptors (англ.) // Toxicon[англ.] : journal. — 2010. — December (vol. 56, no. 7). — P. 1236—1246. — doi:10.1016/j.toxicon.2010.03.011. — PMID 20350564.

Библиография

  • Zutter M.M., Edelson B.T. The alpha2beta1 integrin: a novel collectin/C1q receptor (англ.) // Immunobiology : journal. — 2007. — Vol. 212, no. 4—5. — P. 343—353. — doi:10.1016/j.imbio.2006.11.013. — PMID 17544819.
  • McCall-Culbreath K.D., Zutter M.M. Collagen receptor integrins: rising to the challenge (англ.) // Curr Drug Targets : journal. — 2008. — February (vol. 9, no. 2). — P. 139—149. — PMID 18288965.
  • Barczyk M., Carracedo S., Gullberg D. Integrins (англ.) // Cell Tissue Res.[англ.] : journal. — 2010. — January (vol. 339, no. 1). — P. 269—280. — doi:10.1007/s00441-009-0834-6. — PMID 19693543. — PMC 2784866.

Ссылки