Матриксная металлопротеиназа 2

Матриксная металлопротеиназа 2
Доступные структуры
PDBПоиск ортологов: PDBe RCSB
Список идентификаторов PDB

1CK7, 1CXW, 1EAK, 1GEN, 1GXD, 1HOV, 1J7M, 1KS0, 1QIB, 1RTG, 3AYU

Идентификаторы
ПсевдонимыMMP2, CLG4, CLG4A, MMP-2, MMP-II, MONA, TBE-1, matrix metallopeptidase 2
Внешние IDOMIM: 120360 MGI: 97009 HomoloGene: 3329 GeneCards: MMP2
Расположение гена (человек)
16-я хромосома человека
Хр.16-я хромосома человека[1]
16-я хромосома человека
Расположение в геноме MMP2
Расположение в геноме MMP2
Локус16q12.2Начало55,389,700 bp[1]
Конец55,506,691 bp[1]
Расположение гена (Мышь)
8-я хромосома мыши
Хр.8-я хромосома мыши[2]
8-я хромосома мыши
Расположение в геноме MMP2
Расположение в геноме MMP2
Локус8 C5|8 44.99 cMНачало93,553,919 bp[2]
Конец93,580,048 bp[2]
Паттерн экспрессии РНК
Bgee
ЧеловекМышь (ортолог)
Наибольшая экспрессия в
Наибольшая экспрессия в
Дополнительные справочные данные
BioGPS
Дополнительные справочные данные
Генная онтология
Молекулярная функция
Компонент клетки
Биологический процесс
Источники: Amigo, QuickGO
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_004530
NM_001127891
NM_001302508
NM_001302509
NM_001302510

NM_008610

RefSeq (белок)

NP_001121363
NP_001289437
NP_001289438
NP_001289439
NP_004521

NP_032636

Локус (UCSC)Chr 16: 55.39 – 55.51 MbChr 8: 93.55 – 93.58 Mb
Поиск по PubMedИскать[3]Искать[4]
Логотип Викиданных Информация в Викиданных
Смотреть (человек)Смотреть (мышь)

Матриксная металлопротеиназа 2 (MMP2, MMP-2; желатиназа A) - одна из протеиназ внеклеточного матрикса человека, кодируемая геном MMP2 на 16-й хромосоме.

MMP2 специфически активна в отношении коллагена IV, основного компонента базальных мембран.

Клиническое значение

Мутации гена MMP2 ассоциированы с синдромом Торга-Винчестера (OMIM 259600)[5].

Повышенный уровень MMP2 отмечен в некоторых, но не всех[6], исследованиях роговицы при кератоконусе. При этом заболевании предполагается наличие дисбаланса матриксных металлопротеиназ с их ингибиторами. В частности, кератоциты стромы больных кератоконусом в одном исследовании демонстрировали повышенную секрецию MMP2 без соответствующего повышения TIMP[7].

Белковые взаимодействия

Описана способность MMP2 взаимодействовать с THBS2[8], TIMP2[9][10][11][12], тромбоспондином 1[8], CCL7[13] и TIMP4[11][12].

См. также

  • MMP9, «желатиназа B»

Примечания

  1. 1 2 3 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000087245 - Ensembl, May 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000031740 - Ensembl, May 2017
  3. Ссылка на публикацию человека на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. Ссылка на публикацию мыши на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. Rouzier C., Vanatka R., Bannwarth S., et al. A novel homozygous MMP2 mutation in a family with Winchester syndrome (англ.) // Genetics[англ.] : journal. — Genetics Society of America[англ.], 2006. — Vol. 69, no. 3. — P. 271—276. — doi:10.1111/j.1399-0004.2006.00584.x. — PMID 16542393.
  6. Mackiewicz Z., Määttä M., Stenman M., Konttinen L., Tervo T., Konttinen Y. T. Collagenolytic proteinases in keratoconus. (англ.) // Cornea. — 2006. — June (vol. 25, no. 5). — P. 603—610. — doi:10.1097/01.ico.0000208820.32614.00. — PMID 16783151. [исправить]
  7. Smith V. A., Matthews F. J., Majid M. A., Cook S. D. Keratoconus: matrix metalloproteinase-2 activation and TIMP modulation. (англ.) // Biochimica Et Biophysica Acta. — 2006. — April (vol. 1762, no. 4). — P. 431—439. — doi:10.1016/j.bbadis.2006.01.010. — PMID 16516444. [исправить]
  8. 1 2 Bein, K; Simons M. Thrombospondin type 1 repeats interact with matrix metalloproteinase 2. Regulation of metalloproteinase activity (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — UNITED STATES, 2000. — October (vol. 275, no. 41). — P. 32167—32173. — ISSN 0021-9258. — doi:10.1074/jbc.M003834200. — PMID 10900205.
  9. Morgunova, Ekaterina; Tuuttila Ari, Bergmann Ulrich, Tryggvason Karl. Structural insight into the complex formation of latent matrix metalloproteinase 2 with tissue inhibitor of metalloproteinase 2 (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — United States, 2002. — May (vol. 99, no. 11). — P. 7414—7419. — ISSN 0027-8424. — doi:10.1073/pnas.102185399. — PMID 12032297.
  10. Overall, C M; Tam E., McQuibban G A., Morrison C., Wallon U M., Bigg H F., King A E., Roberts C R. Domain interactions in the gelatinase A.TIMP-2.MT1-MMP activation complex. The ectodomain of the 44-kDa form of membrane type-1 matrix metalloproteinase does not modulate gelatinase A activation (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — UNITED STATES, 2000. — December (vol. 275, no. 50). — P. 39497—39506. — ISSN 0021-9258. — doi:10.1074/jbc.M005932200. — PMID 10991943.
  11. 1 2 Bigg, H F; Shi Y E., Liu Y E., Steffensen B., Overall C M. Specific, high affinity binding of tissue inhibitor of metalloproteinases-4 (TIMP-4) to the COOH-terminal hemopexin-like domain of human gelatinase A. TIMP-4 binds progelatinase A and the COOH-terminal domain in a similar manner to TIMP-2 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — UNITED STATES, 1997. — June (vol. 272, no. 24). — P. 15496—15500. — ISSN 0021-9258. — PMID 9182583.
  12. 1 2 Kai, Heidi S-T; Butler Georgina S., Morrison Charlotte J., King Angela E., Pelman Gayle R., Overall Christopher M. Utilization of a novel recombinant myoglobin fusion protein expression system to characterize the tissue inhibitor of metalloproteinase (TIMP)-4 and TIMP-2 C-terminal domain and tails by mutagenesis. The importance of acidic residues in binding the MMP-2 hemopexin C-domain (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — United States, 2002. — December (vol. 277, no. 50). — P. 48696—48707. — ISSN 0021-9258. — doi:10.1074/jbc.M209177200. — PMID 12374789.
  13. McQuibban, G A; Gong J H., Tam E M., McCulloch C A., Clark-Lewis I., Overall C M. Inflammation dampened by gelatinase A cleavage of monocyte chemoattractant protein-3 (англ.) // Science : journal. — UNITED STATES, 2000. — August (vol. 289, no. 5482). — P. 1202—1206. — ISSN 0036-8075. — PMID 10947989.