Alfa-hélice ou α-hélice está presente na estrutura secundária dos níveis de organização das proteínas. Se assemelha a uma escada em espiral. Nesta estrutura o esqueleto de polipeptídeo está estreitamente enrolado ao longo do maior eixo da molécula e os grupos R dos resíduos de aminoácido projetam-se para fora do esqueleto helicoidal.
A estabilização se dá pela presença das ligações de hidrogênio entre os grupamentos NH e CO da cadeia principal. O grupamento CO de cada aminoácido forma ponte de hidrogênio com o grupamento NH do aminoácido que está situado a quatro unidades adiante na sequência linear, sendo que todos os grupamentos NH e CO formam pontes de hidrogênio. O sentido de giro de uma α-hélice pode ser para a direita (hélice dextrorsa) ou para a esquerda (hélice sinistrorsa). As α-hélices encontradas em proteínas são dextrorsas.
Na estrutura alfa-hélix o aminoácido prolina não irá formar pontes de hidrogénio, razão pela qual é mais comum encontrá-lo no fim de cadeia.
