Splot immunoglobulinowy, fałd immunoglobulinowy lub domena immunoglobulinowa (domena Ig) – struktura białkowa charakterystyczna dla cząsteczek z nadrodziny immunoglobulin, składającą się z dwóch równoległych harmonijek beta[1]. Wyróżnia się 4 typy domen immunoglobulinowych[2]:
- domeny IgV (znane także jako domeny V lub domeny części zmiennych) – mają największe rozmiary, a typowym przykładem są domeny części zmiennych przeciwciał. Jedna z beta-harmonijek beta ma 4, a druga 5 pasm.
- domeny IgC (znane także jako domeny C lub domeny części stałych) – mają mniejsze rozmiary, niż domeny V i budowę charakterystyczną dla domen Ig znajdujących się w częściach stałych przeciwciał. W obydwu harmonijkach beta znajdują się po 4 pasma aminokwasowe. Takie klasyczne domeny IgC nazywa się domenami IgC1. Do domen IgC zalicza się też domeny o charakterze IgV, ale rozmiarach porównywalnych z klasycznymi domenami IgC1. Noszą one nazwę doment IgC2.
- domeny IgI (z ang. intermediate) – mają cechy nie pozwalające zaklasyfikować ich do żadnej z powyższych grup[3].
Całość, niezależnie od rodzaju domeny, jest stabilizowana przez mostki dwusiarczkowe, a w skład struktury wchodzi 60-100 aminokwasów[1].
Zobacz też
Przypisy
- ↑ a b P. Bork, L. Holm, C. Sander. The immunoglobulin fold. Structural classification, sequence patterns and common core.. „J Mol Biol”. 242 (4), s. 309-20, Sep 1994. DOI: 10.1006/jmbi.1994.1582. PMID: 7932691.
- ↑ Peter Sonderger: Ig Superfamily Molecules in the Nervous System. CRC Press, 2004, s. 3. ISBN 978-0-203-30369-6.
- ↑ Y. Harpaz, C. Chothia. Many of the immunoglobulin superfamily domains in cell adhesion molecules and surface receptors belong to a new structural set which is close to that containing variable domains.. „J Mol Biol”. 238 (4), s. 528-39, May 1994. DOI: 10.1006/jmbi.1994.1312. PMID: 8176743.
