Fruktozo-2,6-bisfosforan
|
|
| Nazewnictwo
|
|
|
| Nomenklatura systematyczna (IUPAC)
|
fosforan [(2S,3S,4S,5R)-3,4-dihydroksy-2-(hydroksymetylo)-5-(fosfonooksymetylo)oksolan-2-ylu]
|
| Inne nazwy i oznaczenia
|
| 2,6-bisfosforan fruktozy; ester Hardena-Younga
|
|
| Ogólne informacje
|
| Wzór sumaryczny
|
C6H14O12P2
|
| Masa molowa
|
340,12 g/mol
|
| Identyfikacja
|
| Numer CAS
|
79082-92-1
|
| PubChem
|
105021
|
| SMILES
|
C([C@@H]1[C@H]([C@@H]([C@](O1)(CO)OP(=O)(O)O)O)O)OP(=O)(O)O
|
|
| InChI
|
InChI=1S/C6H14O12P2/c7-2-6(18-20(13,14)15)5(9)4(8)3(17-6)1-16-19(10,11)12/h3-5,7-9H,1-2H2,(H2,10,11,12)(H2,13,14,15)/t3-,4-,5+,6+/m1/s1
|
| InChIKey
|
YXWOAJXNVLXPMU-ZXXMMSQZSA-N
|
|
|
|
|
|
Fruktozo-2,6-bisfosforan, ester Hardena-Younga – organiczny związek chemiczny z grupy fosforanów cukrów, zbudowany z reszty fruktozy zestryfikowanej dwiema cząsteczkami kwasu fosforowego w pozycjach 2 i 6. Związek ten odgrywa ważną rolę w regulacji glikolizy i glukoneogenezy w wątrobie.
Historia
W pierwszych latach XX w. Arthur Harden i William John Young prowadzili badania nad właściwościami zymazy, kontynuując prace Eduarda Buchnera[1] i Augustyna Wróblewskiego[2]. W roku 1906 opisali istnienie estru fosforanowego zdolnego podtrzymywać fermentację, który nazwany został później „estrem Hardena-Younga”[3]. W roku 1928 P. A. Levene i A. L. Raymond wykazali, że estrem tym jest fruktozo-2,6-bisfosforan[4].
Znaczenie biologiczne
Powstaje przez fosforylację fruktozo-6-fosforanu, katalizowaną przez fosfofruktokinazę-2, która jest jednocześnie fruktozo-2,6-bisfosfatazą – więc jest enzymem dwufunkcyjnym – pobudzanym przez zwiększone stężenie fruktozo-6-fosforanu, a hamowanym przez jego spadek.
Jest pozytywnym efektorem allosterycznym fosfofruktokinazy-1 (przekształcającej fruktozo-6-fosforan we fruktozo-1,6-bisfosforan w glikolizie) oraz inhibitorem fruktozo-1,6-bisfosfatazy (działającej odwrotnie w glukoneogenezie).
Jego stężenie jest regulowane zarówno przez substraty (allosterycznie) – fruktozo-6-fosforan stymuluje, co jest hamowane przez cytrynian – jak i hormonalnie (modyfikacja kowalencyjna).
W stanie sytości zwiększa się stężenie fruktozo-2,6-bisfosforanu, pobudzając glikolizę, a w stanie głodu glukagon stymuluje wytwarzanie cAMP, który aktywuje cAMP-zależną kinazę białkową, która przez fosforylację/defosforylację zmniejsza stężenie fruktozo-2,6-bisfosforanu, co wzmaga glukoneogenezę. W ten sposób zachodzi kontrola glikolizy i glukoneogenezy w wątrobie.
Przypisy
- ↑ Buchner, Eduard, Rapp, Rudolf. Alkoholische Gährung ohne Hefezellen. „Berichte der deutschen chemischen Gesellschaft”. 32 (2), s. 2086–2094, 1899. DOI: 10.1002/cber.189903202123. (niem.).
- ↑ Wróblewski, A. Ueber den Buchner’schen Hefepresssaft. „Journal für Praktische Chemie”. 64 (1), s. 1–70, 1901. DOI: 10.1002/prac.19010640101. (niem.).
- ↑ Korman, Ephraim F. The discovery of fructose-1,6-diphosphate (the Harden-Young ester) in the molecularization of fermentation and of bioenergetics. „Mol Cell Biochem”. 5 (1–2), s. 65–68, 1974. DOI: 10.1007/BF01874174. (ang.).
- ↑ P.A. Levene, A.L. Raymond. Hexosediphosphate. „J. Biol. Chem.”. 80 (2), s. 633–638, 1928. (ang.).
Bibliografia
- Biochemia Harpera. Wyd. VI uaktualnione. 2008, s. 210.
