가인산분해효소는 또한 1930년대 후반에 최초의 가인산분해효소를 발견한 얼 윌버 서덜랜드를 기리기 위해 글리코젠 가인산분해효소에 대해 사용되는 일반적인 이름이기도 하다.[1]
기능
가인산분해효소와 인산기를 제거하는 인산가수분해효소를 혼동해서는 안된다. 보다 일반적인 용어로 가인산분해효소는 인산가수분해효소(영어: phosphatase, 가수분해효소의 일종) 또는 인산화효소(영어: kinase, 인산기전이효소의 일종)과 혼동하지 않도록, 무기 인산염(인산염+수소)에서 수용체로 인산기를 첨가시키는 반응을 촉매하는 효소로 정의된다. 인산가수분해효소는 물을 사용하여 공여체로부터 인산기를 제거하는 반면, 인산화효소는 공여체로부터(일반적으로 ATP)로부터 수용체로 인산기를 전달한다.
알려져 있는 모든 가인산분해효소는 촉매적 특성과 구조적 특성을 공유한다.[1]Archived 2011년 6월 21일 - 웨이백 머신
활성화
글리코젠 가인산분해효소 a는 인산화된 활성형의 효소이며, 글리코젠 가인산분해효소 b는 탈인산화된 비활성형의 효소이다. 비활성형인 글리코젠 가인산분해효소 b는 가인산분해효소 b 키네이스에 의해 인산화되어 활성형인 글리코젠 가인산분해효소 a로 전환되며, 간에서 글루카곤이나 근육에서 에피네프린, Ca2+의 농도 증가, AMP의 농도 증가는 이 과정을 촉진시킨다. 활성형인 글리코젠 가인산분해효소 a는 가인산분해효소 a 인산가수분해효소에 의해 비활성형인 글리코젠 가인산분해효소 b로 전환된다. 인산화는 ATP를 필요로 하며, 탈인산화는 물을 가해서 무기 인산을 방출한다.