PROFILPELAJAR.COM

SERPINC1
מבנים זמינים
בנק מידע החלבונים	חיפוש אורתולוגים: PDBe RCSB
רשימת מבנים
	4EB1, 1ANT, 1ATH, 1AZX, 1BR8, 1DZG, 1DZH, 1E03, 1E04, 1E05, 1JVQ, 1LK6, 1NQ9, 1OYH, 1R1L, 1SR5, 1T1F, 1TB6, 2ANT, 2B4X, 2B5T, 2BEH, 2GD4, 2HIJ, 2ZNH, 3EVJ, 3KCG
מזהים
שמות נוספים	SERPINC1, AT3, AT3D, ATIII, THPH7, serpin family C member 1, ATIII-R2, ATIII-T2, ATIII-T1
מזהים חיצוניים	OMIM: 107300 MGI: 88095 HomoloGene: 20139 GeneCards: SERPINC1
מיקום הגן (באדם)
כרומוזום	כרומוזום 1
סוף	173,917,378 bp
מיקום הגן (בעכבר)
כרומוזום	כרומוזום 1 (בעכבר)
סוף	160,833,433 bp
תבנית ביטוי RNA
	נתוני התבטאות נוספים
אונטולוגיית גנים (GO)
תפקיד מולקולרי	• peptidase inhibitor activity; • protease binding; • heparin binding; • GO:0001948, GO:0016582 קשירת חלבונים; • serine-type endopeptidase inhibitor activity; • קשירת חלבון דומה;
מיקום בתא	• אזור חוץ תאי; • קרום התא; • blood microparticle; • אקסוזום; • חלל חוץ תאי; • endoplasmic reticulum lumen; • collagen-containing extracellular matrix;
תהליכים ביולוגיים	• עצירת דימום; • negative regulation of peptidase activity; • קרישת דם; • regulation of blood coagulation, intrinsic pathway; • response to nutrient; • negative regulation of endopeptidase activity; • lactation; • acute inflammatory response to antigenic stimulus; • regulation of blood coagulation; • עיבוד חלבונים לאחר התרגום;
	מקורות: Amigo / QuickGO
אורתולוגים
	462
	11905
	ENSG00000117601
	ENSMUSG00000026715
	P01008
	P32261
	NM_000488; NM_001365052
	NM_080844; NM_001379302
	NP_000479; NP_001351981
	NP_543120; NP_001366231
	ויקינתונים
צפייה/עריכה נתוני אדם	צפייה/עריכה נתוני עכבר

אנטיתרומבין הוא מולקולה חלבונית קטנה אשר מעכבת את פעילותם של מספר אנזימים במערכת קרישת הדם. אנטיתרומבין הוא גליקופרוטאין המיוצר בכבד ומורכב מ-432 חומצות אמינו. יש בו שלושה קשרים דיסולפידיים וארבעה אתרי גליקוזילציה אפשריים. α-אנטיתרומבין היא הצורה הנפוצה של אנטיתרומבין בפלזמת הדם, ובו כל אחד מאתרי הגליקוזילציה מאוכלס על ידי אוליגו-סוכר. β-אנטיתרומבין, שהיא צורתו השנייה של האנטיתרומבין, יש אתר גליקוזילציה שאינו מאוכלס.

בשל תכונותיו כנוגד קרישה, אנטיתרומבין משמש לעיתים כתרופה במצבים של פקקת. ניתן להפיקו מחלב עזים שעברו הנדסה גנטית, כדוגמת התרופה ATryn.

זמן מחצית החיים של האנטיתרומבין בפלזמת הדם הוא כ-3 ימים. הריכוז הנורמלי של אנטיתרומבין בפלזמת הדם באדם הוא גבוה ועומד על כ-0.12 מ"ג למ"ל, שהוא שקול לריכוז מולרי של 2.3μM. אנטיתרומבין בודד מפלזמה של מספר רב של מינים נוסף לאדם. על סמך ריצוף החלבון וריצוף cDNA, נמצא כי אנטיתרומבינים של פרות, כבשים, ארנבות ועכברים כולם בעלי אורך זהה של 433 חומצות אמינו, ומורכבים מחומצת אמינו אחת יותר מאשר אנטיתרומבין III אנושי. חומצת האמינו הנוספת היא ככל הנראה חומצת האמינו במקום ה-6. אנטיתרומבינים של פרות, כבשים, ארנבות, עכברים ובני אדם הם בעלי רצף דומה עד כדי 84%-89%. שלושת הקשרים הדיסולפידיים במולקולה נוצרים משש מחומצות האמינו: Cys8-Cys128, Cys21-Cys95 ו-Cys248-Cys430. בשיירים 96, 135, 155 ו-192, שבהם נמצאת חומצת האמינו אספרגין, יש אתרי N-גליקוזילציה פוטנציאליים. בצורה הנפוצה של אנטיתרומבין אנושי, α-אנטיתרומבין, כל האתרים האלו מאוכלסים על ידי אוליגו-סוכר הקשור קוולנטית, ולכן משקלה המולקולרי של צורה זו הוא 58,200.^[5] בצורה הפחות נפוצה של אנטיתרומבין (כ-10%), β-אנטירומבין, אתר הגליקוזילציה הפוטנציאלי באספרגין 135 לא מאוכלס.

באמצעות תאים שהודבקו בנגיף Baculovirus וקווי תאים של יונקים שגודלו בתרביות תאים הופקו אנטיתרומבינים רקומביננטים עם תכונות דומות לאלו של אנטיתרומבין אנושי רגיל.^[6]^[7]^[8]^[9] אנטיתרומבינים אלו הם בעלי תבניות גליקוזילציה שונות משל אנטיטרומבין רגיל, ומשמשים במחקר מבנה האנטיתרומבין.

הערות שוליים

^ ¹ ² ³ GRCh38: Ensembl גרסה 89: ENSG00000117601 - Ensembl, מאי 2017
^ ¹ ² ³ GRCm38: Ensembl גרסה 89: ENSMUSG00000026715 - Ensembl, מאי 2017
^ "Human PubMed Reference:".
^ "Mouse PubMed Reference:".
^ Bjork, I; Olson, JE (1997). Antithrombin, A bloody important serpin (in Chemistry and Biology of Serpins). Plenum Press. pp. 17–33. ISBN 0-306-45698-2.
^ Stephens AW, Siddiqui A. and Hirs CH. (1987). "Expression of functionally active human antithrombin III". Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 84 (11): 3886–3890. doi:10.1073/pnas.84.11.3886. PMID 3473488.
^ Zettlmeissl G, Conradt HS. (1989). "Characterization of recombinant human antithrombin III synthesized in Chinese hamster ovary cells". J. Biol. Chem. 264 (35): 21153–21159. PMID 2592368.
^ Gillespie LS, Hillesland KK and Knauer DJ. (1991). "Expression of biologically active human antithrombin III by recombinant baculovirus in Spodoptera frugiperda cells". J. Biol. Chem. 266 (6): 3995–4001. PMID 1995647.
^ Ersdal-Badju E, Lu A. (1995). "Elimination of glycosylation heterogeneity affecting heparin affinity of recombinant human antithrombin III by expression of a beta-like variant in baculovirus-infected insect cells". Biochem. J. 310: 323–330. PMID 7646463.