N-acil homoserina lactona

Estrutura química xeral dunha N-acil homoserina lactona.

As N-acil homoserina lactonas (AHLs ou N-AHLs) son un tipo de moléculas sinalizadoras implicadas no fenómeno bacteriano da percepción do quórum. A percepción do quórum é un método de comunicación entre bacterias que permite a coordinación do comportamento de grupo baseado na densidade de poboación. Envía sinais que producen cambios na expresión xénica, como o cambio entre a expresión do xene dos flaxelos e o xene dos pili para o desenvolvemento de biofilmes.

As homoserina lactonas foron descubertas na Universidade Cornell.[1]

Percepción do quórum

Artigo principal: Percepción do quórum.

Mecanismo

As moléculas de sinalización que se producen nas células bacterianas son liberadas no medio exterior e son utilizadas para a percepción do quórum (quorum sensing). Chegan a outras bacterias e únense a proteínas receptoras, que causan un cambio na expresión xénica. A concentración no medio destas moléculas de sinalización, entre as cales están as AHLs, depende da densidade da poboación. Unha vez que a densidade de poboación chegou a un determinado limiar, a expresión xénica pode empezar. Isto permite ás bacterias coordinar o seu comportamento baseado no grupo. As N-AHLs producidas por diferentes bacterias difiren na lonxitude da súa cadea lateral (grupo R). A lonxitude das cadeas varía de 4 a 18 átomos de carbono e na substitución dun carbonilo no terceiro carbono.[2] Tamén se suxeriu que as N-AHLs alteran a tensión superficial local o suficiente como para crear fluxos de Marangoni (transferencia de masa ao longo da interface entre dous fluídos debido ao gradiente de tensión superficial), que facilitan a motilidade da colonia e a congregación (swarming).[3]

Exemplo

Un exemplo de implicación das AHLs na percepción do quórum é a regulación da proteína luciferase necesaria para a bioluminescencia da bacteria Vibrio fischeri. Vías similares aparecen noutras bacterias bioluminiecentes. En Vibrio fischeri, a AHL únese ao produto proteico do xene LuxR e actívao. O dominio C-terminal do LuxR activado libera a represión exercida polas proteínas do nucleoide H-NS, que se unen aos promotores de LuxR, LuxI e do operón LuxCDABEG, e a tramos ricos en A-T dese operón e doutras rexións xenómicas. O produto de LuxI cataliza a síntese de AHL. Así, a AHL actúa como un autoindutor. A transcrición do operón LuxCDABEG orixina a luminescencia debido á expresión de LuxA e LuxB, o cal forma un encima chamado luciferase e a expresión de LuxC, D, E, e G, os cales están implicados na síntese do substrato da luciferase, o aldehido de cadea longa tetradecanal. Esta é unha importante característica da percepción do quórum, xa que ten pouco sentido para unha soa célula desperdiciar enerxía producindo luz, xa que a luz resultante tería unha intensidade tan feble que sería case indetectable. Polo contrario, unha vez que a poboación bacteriana atinxiu un tamaño determinado, a produción de luz empeza pouco despois.[4]

Clivaxe de péptidos

A homoserina lactona é tamén o produto da reacción proteolítica do bromuro de cianóxeno (CNBR) cun residuo de metionina dunha cadea peptídica, pero só se a metionina vai seguida de serina ou treonina (o péptido queda cun aminoácido menos).[5]

Notas

  1. Eberhard, A.; Burlingame, A. L.; Eberhard, C.; Kenyon, G. L.; Nealson, K. H.; Oppenheimer, N. J. (1981). "Structural identification of autoinducer of Photobacterium fischeri luciferase". Biochemistry 20 (9): 2444–2449. PMID 7236614. doi:10.1021/bi00512a013. 
  2. Kumari, A.; Pasini, P.; Deo, S. K.; Flomenhoft, D.; Shashidhar, S.; Daunert, S. (2006). "Biosensing Systems for the Detection of Bacterial Quorum Signaling Molecules". Analytical Chemistry 78 (22): 7603–7609. PMID 17105149. doi:10.1021/ac061421n. 
  3. Daniels, R.; Reynaert, S.; Hoekstra, H.; Verreth, C; Janssens, J.; Braeken, K.; Fauvart, M.; Beullens, S.; Heusdens, C.; Lambrichts, I.; De Vos, D.E.; Vanderleyden, J.; Vermant J.; Michiels, J. (2006). "Quorum signal molecules as biosurfactants affecting swarming in Rhizobium etli" (PDF). PNAS 103 (40): 14965–14970. Bibcode:2006PNAS..10314965D. PMC 1595459. PMID 16990436. doi:10.1073/pnas.0511037103. 
  4. Leo Yen-Cheng Lin and Edward A. Meighen. Bacterial bioluminescence. Biochemistry and Molecular Biology. [1]
  5. Kaiser, R.; Metzka, L. (1999). "Enhancement of Cyanogen Bromide Cleavage Yields for Methionyl-Serine and Methionyl-Threonine Peptide Bonds". Analytical Biochemistry 266 (1): 1–8. doi:10.1006/abio.1998.2945. [2]

Véxase tamén

Outros artigos