PROFILPELAJAR.COM

Estruturas proteicas dispoñibles:
Pfam	estruturas / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	resumo de estruturas

Proteína MreB/Mbl que detemina a forma celular
	MreB (de PDB 1jce). O pregamento da proteína é similar ao da súa correspondente eucariota a actina.
Identificadores
Símbolo	MreB
Pfam	PF06723
InterPro	IPR004753
CDD	cd10225
Pfam
Estruturas proteicas dispoñibles:
Pfam	estruturas / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	resumo de estruturas

A MreB é unha proteína que se encontra en bacterias e foi identificada como homóloga da actina, como indican as súas semellanzas en estrutura terciaria e conservación da secuencia de aminoácidos do sitio activo. A conservación da estrutura da proteína suxire a existencia dun antepasado común dos elementos citoesqueléticos formados por actina, atopados en eucariotas, e a MreB, atopada en procariotas.^[1] De feito, estudos recentes encontraron que as proteínas MreB polimerízanse para formar filamentos que son similares aos microfilamentos de actina. Demostrouse que forman láminas multicapa que comprenden filamentos entrelazados diagonalmente en presenza de ATP ou GTP.^[2]

MreB xunto con MreC e MreD reciben os seus nomes polo operón mre (agrupamento de xenes para a formación de mureína E) ao cal pertencen.^[3]

Función

MreB controla a anchura das bacterias bacilares, como Escherichia coli. Un mutante de E. coli que crea proteínas MreB defectivas será esférico (coco) en vez de bacilar. Ademais, a maioría das bacterias que son esféricas de forma natural non teñen o xene que codifica MreB. Os membros das Chlamydiota son unha notable excepción, xa que estas bacterias utilizan a proteína para síntese de peptidoglicano localizada no septo.^[4]^[5] Os procariotas que teñen o xene mreB poden tamén ter forma helicoidal.

Pensouse durante moito tempo que a MreB formaba un filamento helicoidal debaixo da membrana plasmática; porén, este modelo púxose en dúbida en tres publicacións recentes que mostraron que eses filamentos non pode verse en criotomografía electrónica e que a GFP-MreB pode verse en áreas que se moven arredor da circunferencia celular. Observouse que interaccionan con varias proteínas que se probou que están implicadas no crecemento en lonxitude (por exemplo coas PBP2). Polo tanto, probablemente dirixe a síntese e inserción de novas unidades de peptidoglicano construtoras nas capas xa existentes de peptidoglicano para permitir o crecemento en lonxitude da bacteria.^[6]^[7]^[8]

Notas

↑ Gunning PW, Ghoshdastider U, Whitaker S, Popp D, Robinson RC (xuño de 2015). "The evolution of compositionally and functionally distinct actin filaments". Journal of Cell Science 128 (11): 2009–2019. PMID 25788699. doi:10.1242/jcs.165563.
↑ Popp D, Narita A, Maeda K, Fujisawa T, Ghoshdastider U, Iwasa M, et al. (maio de 2010). "Filament structure, organization, and dynamics in MreB sheets". The Journal of Biological Chemistry 285 (21): 15858–15865. PMC 2871453. PMID 20223832. doi:10.1074/jbc.M109.095901.
↑ Löwe, Jan; Amos, Linda A. (2017-05-11). Prokaryotic Cytoskeletons: Filamentous Protein Polymers Active in the Cytoplasm of Bacterial and Archaeal Cells (en inglés). Springer. p. 255. ISBN 978-3-319-53047-5.
↑ Ouellette SP, Karimova G, Subtil A, Ladant D (July 2012). "Chlamydia co-opts the rod shape-determining proteins MreB and Pbp2 for cell division". Molecular Microbiology 85 (1): 164–178. PMID 22624979. doi:10.1111/j.1365-2958.2012.08100.x.
↑ Liechti G, Kuru E, Packiam M, Hsu YP, Tekkam S, Hall E, et al. (maio de 2016). "Pathogenic Chlamydia Lack a Classical Sacculus but Synthesize a Narrow, Mid-cell Peptidoglycan Ring, Regulated by MreB, for Cell Division". PLOS Pathogens 12 (5): e1005590. PMC 4856321. PMID 27144308. doi:10.1371/journal.ppat.1005590.
↑ Swulius MT, Chen S, Jane Ding H, Li Z, Briegel A, Pilhofer M, et al. (abril de 2011). "Long helical filaments are not seen encircling cells in electron cryotomograms of rod-shaped bacteria". Biochemical and Biophysical Research Communications 407 (4): 650–655. PMC 3093302. PMID 21419100. doi:10.1016/j.bbrc.2011.03.062.
↑ Domínguez-Escobar J, Chastanet A, Crevenna AH, Fromion V, Wedlich-Söldner R, Carballido-López R (xullo de 2011). "Processive movement of MreB-associated cell wall biosynthetic complexes in bacteria" (PDF). Science 333 (6039): 225–228. Bibcode:2011Sci...333..225D. PMID 21636744. doi:10.1126/science.1203466.
↑ Garner EC, Bernard R, Wang W, Zhuang X, Rudner DZ, Mitchison T (xullo de 2011). "Coupled, circumferential motions of the cell wall synthesis machinery and MreB filaments in B. subtilis". Science 333 (6039): 222–225. Bibcode:2011Sci...333..222G. PMC 3235694. PMID 21636745. doi:10.1126/science.1203285.

Véxase tamén

Bibliografía

Erickson HP (setembro de 2001). "Cytoskeleton. Evolution in bacteria". Nature 413 (6851): 30. Bibcode:2001Natur.413...30E. PMID 11544510. doi:10.1038/35092655.