Produit de glycation avancée

Mécanisme d'accumulation des AGE.

Les produits de glycation avancée (généralement abrégé en AGE, de l'anglais Advanced glycation end-product) sont des protéines ou des lipides issus d'une réaction de glycation après exposition à des sucres[1]. Ils sont formés lors des réactions d'Amadori[2], une étape des réactions de Maillard. Ce sont des bio-marqueurs impliqués dans les mécanismes du développement et du vieillissement[3], des maladies dégénératives telles que le diabète, l'athérosclérose, l'insuffisance rénale chronique, certaines maladies cardiovasculaires[4], et la maladie d'Alzheimer[5].

Sources alimentaires

Les produits d'origine animale qui sont riches en lipides et en protéines ont généralement une teneur relativement élevée en AGE, teneur qui peut encore augmenter lors du processus de cuisson[6]. Néanmoins, seuls les AGE de faible poids moléculaire sont susceptibles d'être assimilés par l'alimentation, et les mesures effectuées sur des végétariens ont montré qu'en moyenne, leur concentration globale en AGE était supérieure à celle des non-végétariens[7]. Il est de ce fait difficile de savoir si les AGE d'origine alimentaire peuvent contribuer à des maladies et aux processus de vieillissement, ou si seuls les AGE endogènes (produits par le corps humain) comptent[8]. Si cela ne suffit pas à disculper le régime alimentaire de contribuer à influencer la concentration en AGE, ça implique potentiellement que les AGE alimentaires méritent moins d'attention que d'autres aspects du régime alimentaire qui contribuent à une glycémie élevée et à la formation d'AGE[7],[8].

Effets

Les AGEs affectent pratiquement tous les types de cellules et de molécules dans le corps. Ils sont fortement suspectés d'intervenir dans le processus de vieillissement en général[9], et de contribuer à certaines maladies chroniques liées à l'âge en particulier[10],[11],[12]. On les pense aussi partiellement responsables des complications vasculaires du diabète sucré[13].

Les AGEs se forment sous certaines conditions pathologiques, telles que le stress oxydatif du à l'hyperglycémie chez les patients diabétiques[14]. Les AGEs jouent également un rôle de médiateurs de la réponse inflammatoire dans le diabète gestationnel[15].

Dans le cadre des maladies cardiovasculaires, les AGEs peuvent induire une réticulation du collagène, ce qui peut causer une rigidification des vaisseaux sanguins et piéger des lipoprotéines de basse densité (LDL) dans les parois des artères. Les AGEs peuvent aussi causer la glycation de ces lipoprotéines, ce qui favorise leur oxydation[16]. Les LDL oxydées sont l'une des causes majeures dans le développement de l'athérosclérose[17]. Enfin, les AGEs peuvent se lier au récepteur RAGE et devenir une source de stress oxydatif, tout en activant des voies métaboliques de l'inflammation dans les cellules de l'endothélium[16],[17].

Parce que les AGEs sont corrélés à une glycémie élevée, une diète hypocalorique peut réduire leur concentration dans le corps[18].

Les AGEs sont impliqués dans la maladie d'Alzheimer[19], dans les maladies cardiovasculaires[20], et dans les accidents vasculaires cérébraux[21]. Les AGEs endommageraient les tissus par réticulation des polymères biologiques (type collagène), qui causerait des dommages intracellulaires et la mort cellulaire[22]. Ils forment des photosensibilisants dans le cristallin[23], pouvant jouer un rôle dans l'apparition de la cataracte[24]. Une réduction de la fonction musculaire est également corrélée aux AGEs[25].

Notes et références

  1. ↑ Goldin, Alison; Beckman, Joshua A.; Schmidt, Ann Marie; Creager, Mark A. (2006). "American Heart Association". Circulation. 114 (6): 597–605.
  2. ↑ M. A. Grillo et S. Colombatto, « Advanced glycation end-products (AGEs): involvement in aging and in neurodegenerative diseases », Amino Acids, vol. 35, no 1,‎ , p. 29–36 (ISSN 1438-2199, PMID 18008028, DOI 10.1007/s00726-007-0606-0, lire en ligne, consulté le )
  3. ↑ (en) Paraskevi Gkogkolou et Markus Böhm, « Advanced glycation end products: Key players in skin aging? », Dermato-Endocrinology, vol. 4, no 3,‎ , p. 259–270 (ISSN 1938-1980, PMID 23467327, PMCID PMC3583887, DOI 10.4161/derm.22028, lire en ligne, consulté le )
  4. ↑ Simm, A.; Wagner, J.; Gursinsky, T.; Nass, N.; Friedrich, I.; Schinzel, R.; Czeslik, E.; Silber, R.E.; Scheubel, R.J. (July 2007). "Advanced glycation endproducts: A biomarker for age as an outcome predictor after cardiac surgery?". Experimental Gerontology. 42 (7): 668–675.
  5. ↑ Srikanth, Velandai; Maczurek, Annette; Phan, Thanh; Steele, Megan; Westcott, Bernadette; Juskiw, Damian; Münch, Gerald (May 2011). "Advanced glycation endproducts and their receptor RAGE in Alzheimer's disease". Neurobiology of Aging. 32 (5): 763–777.
  6. ↑ Jaime Uribarri, Sandra Woodruff, Susan Goodman, Weijing Cai, Xue Chen, Renata Pyzik, Angie Yong, Gary E. Striker et Helen Vlassara, « Advanced Glycation End Products in Foods and a Practical Guide to Their Reduction in the Diet », Journal of the American Dietetic Association, vol. 110, no 6,‎ , p. 911–916.e12 (PMID 20497781, PMCID 3704564, DOI 10.1016/j.jada.2010.03.018)
  7. ↑ a et b Malene W. Poulsen, Rikke V. Hedegaard, Jeanette M. Andersen, Barbora de Courten, Susanne Bügel, John Nielsen, Leif H. Skibsted et Lars O. Dragsted, « Advanced glycation endproducts in food and their effects on health », Food and Chemical Toxicology, vol. 60,‎ , p. 10–37 (PMID 23867544, DOI 10.1016/j.fct.2013.06.052)
  8. ↑ a et b Claudia Luevano-Contreras et Karen Chapman-Novakofski, « Dietary Advanced Glycation End Products and Aging », Nutrients, vol. 2, no 12,‎ , p. 1247–1265 (PMID 22254007, PMCID 3257625, DOI 10.3390/nu2121247 Accès libre)
  9. ↑ Jyotiska Chaudhuri, Yasmin Bains, Sanjib Guha, Arnold Kahn, David Hall, Neelanjan Bose, Alejandro Gugliucci et Pankaj Kapahi, « The role of advanced glycation end products in aging and metabolic diseases: bridging association and causality », Cell Metabolism, vol. 28, no 3,‎ , p. 337–352 (PMID 30184484, PMCID 6355252, DOI 10.1016/j.cmet.2018.08.014)
  10. ↑ J. Glenn et A. Stitt, « The role of advanced glycation end products in retinal ageing and disease », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects, vol. 1790, no 10,‎ , p. 1109–1116 (PMID 19409449, DOI 10.1016/j.bbagen.2009.04.016)
  11. ↑ R. D. Semba, L. Ferrucci, K. Sun, J. Beck, M. Dalal, R. Varadhan, J. Walston, J. M. Guralnik et L. P. Fried, « Advanced glycation end products and their circulating receptors predict cardiovascular disease mortality in older community-dwelling women », Aging Clinical and Experimental Research, vol. 21, no 2,‎ , p. 182–190 (PMID 19448391, PMCID 2684987, DOI 10.1007/BF03325227)
  12. ↑ R. Semba, S. Najjar, K. Sun, E. Lakatta et L. Ferrucci, « Serum carboxymethyl-lysine, an advanced glycation end product, is associated with increased aortic pulse wave velocity in adults », American Journal of Hypertension, vol. 22, no 1,‎ , p. 74–79 (PMID 19023277, PMCID 2637811, DOI 10.1038/ajh.2008.320)
  13. ↑ S. F. Yan, V. D'Agati, A. M. Schmidt et R. Ramasamy, « Receptor for Advanced Glycation Endproducts (RAGE): a formidable force in the pathogenesis of the cardiovascular complications of diabetes & aging », Current Molecular Medicine, vol. 7, no 8,‎ , p. 699–710 (PMID 18331228, DOI 10.2174/156652407783220732)
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  16. ↑ a et b Anand Prasad, Peter Bekker et Sotirios Tsimikas, « Advanced Glycation End Products and Diabetic Cardiovascular Disease », Cardiology in Review, vol. 20, no 4,‎ , p. 177–183 (PMID 22314141, DOI 10.1097/CRD.0b013e318244e57c, S2CID 8471652)
  17. ↑ a et b Elyse Di Marco, Stephen P. Gray et Karin Jandeleit-Dahm, « Diabetes Alters Activation and Repression of Pro- and Anti-Inflammatory Signaling Pathways in the Vasculature », Frontiers in Endocrinology, vol. 4,‎ , p. 68 (PMID 23761786, PMCID 3672854, DOI 10.3389/fendo.2013.00068 Accès libre)
  18. ↑ Alejandro Gugliucci, Kazuhiko Kotani, Jennifer Taing, Yukiyo Matsuoka, Yoshiko Sano, Makiko Yoshimura, Kahori Egawa, Chika Horikawa, Yoshinori Kitagawa, Yoshinobu Kiso, Satoshi Kimura et Naoki Sakane, « Short-Term Low Calorie Diet Intervention Reduces Serum Advanced Glycation End Products in Healthy Overweight or Obese Adults », Annals of Nutrition and Metabolism, vol. 54, no 3,‎ , p. 197–201 (DOI 10.1159/000217817)
  19. ↑ Velandai Srikanth, Annette Maczurek, Thanh Phan, Megan Steele, Bernadette Westcott, Damian Juskiw et Gerald Münch, « Advanced glycation endproducts and their receptor RAGE in Alzheimer's disease », Neurobiology of Aging, vol. 32, no 5,‎ , p. 763–777 (PMID 19464758, DOI 10.1016/j.neurobiolaging.2009.04.016, S2CID 207158367)
  20. ↑ A. Simm, J. Wagner, T. Gursinsky, N. Nass, I. Friedrich, R. Schinzel, E. Czeslik, R.E. Silber et R.J. Scheubel, « Advanced glycation endproducts: A biomarker for age as an outcome predictor after cardiac surgery? », Experimental Gerontology, vol. 42, no 7,‎ , p. 668–675 (PMID 17482402, DOI 10.1016/j.exger.2007.03.006, S2CID 30264495)
  21. ↑ G A Zimmerman, M Meistrell, O Bloom, K M Cockroft, M Bianchi, D Risucci, J Broome, P Farmer, A Cerami et H Vlassara, « Neurotoxicity of advanced glycation endproducts during focal stroke and neuroprotective effects of aminoguanidine. », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 92, no 9,‎ , p. 3744–3748 (PMID 7731977, PMCID 42038, DOI 10.1073/pnas.92.9.3744 Accès libre, Bibcode 1995PNAS...92.3744Z)
  22. ↑ Shamim Shaikh et Louise F.B. Nicholson, « Advanced glycation end products induce in vitro cross‐linking of α‐synuclein and accelerate the process of intracellular inclusion body formation », Journal of Neuroscience Research, vol. 86, no 9,‎ , p. 2071–2082 (PMID 18335520, DOI 10.1002/jnr.21644, S2CID 37510479)
  23. ↑ Denis Fuentealba, Bertrand Friguet et Eduardo Silva, « Advanced Glycation Endproducts Induce Photocrosslinking and Oxidation of Bovine Lens Proteins Through Type-I Mechanism », Photochemistry and Photobiology, vol. 85, no 1,‎ , p. 185–194 (PMID 18673320, DOI 10.1111/j.1751-1097.2008.00415.x Accès libre)
  24. ↑ Anjuman Gul, M. Ataur Rahman et Syed Nazrul Hasnain, « Role of fructose concentration on cataractogenesis in senile diabetic and non-diabetic patients », Graefe's Archive for Clinical and Experimental Ophthalmology, vol. 247, no 6,‎ , p. 809–814 (PMID 19198870, DOI 10.1007/s00417-008-1027-9, S2CID 9260375)
  25. ↑ Jacob M. Haus, John A. Carrithers, Scott W. Trappe et Todd A. Trappe, « Collagen, cross-linking, and advanced glycation end products in aging human skeletal muscle », Journal of Applied Physiology, vol. 103, no 6,‎ , p. 2068–2076 (PMID 17901242, DOI 10.1152/japplphysiol.00670.2007)

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