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Domaine protéique
Pfam	PF00141
InterPro	IPR002016
PROSITE	PDOC00394
SCOP	1hsr
SUPERFAMILY	1hsr
CDD	cd00314

Une peroxydase héminique, ou peroxydase hème-dépendante, est une oxydoréductase contenant de l'hème comme cofacteur dans le rôle d'accepteur d'électron afin de catalyser diverses réactions d'oxydation. La plupart de ces enzymes suivent le mécanisme catalytique suivant :

Fe³⁺ + H₂O₂

\rightleftharpoons

[Fe⁴⁺=O]R’ (composé I) + H₂O ;

[Fe⁴⁺=O]R’ + substrat → [Fe⁴⁺=O]R (composé II) + substrat oxydé ;

[Fe⁴⁺=O]R + substrat → Fe³⁺ + H₂O + substrat oxydé.

Au cours de cette réaction, l'enzyme réagit avec un équivalent de peroxyde d'hydrogène H₂O₂ pour donner un premier composé [Fe⁴⁺=O]R’. Il s'agit d'une réaction d'oxydoréduction à deux électrons au cours de laquelle H₂O₂ est réduit en H₂O pendant que l'enzyme est oxydée. Un équivalent d'oxydation se trouve sur l'atome de fer, donnant l'intermédiaire oxyferryle^[1], tandis que, pour beaucoup de peroxydases, la porphyrine R est oxydée en radical R’. Le composé I oxyde ensuite un substrat organique pour former un radical^[2] et le composé II, lequel peut oxyder un second substrat.

Les peroxydases héminiques regroupent deux superfamilles, la première présente chez les bactéries, les champignons et les plantes, et la seconde présente chez les animaux. La première peut être organisée en trois grandes classes^[3] :

Classe I — Peroxydases intracellulaires, comprenant la cytochrome c peroxydase (CCP) de levure, protéine soluble présente dans la chaîne respiratoire mitochondriale, où elle joue probablement un rôle protecteur contre les dérivés réactifs de l'oxygène ; l'ascorbate peroxydase (AP), principale enzyme d'élimination du peroxyde d'hydrogène dans les chloroplastes et le cytosol chez les plantes vasculaires ; les catalase-peroxydases bactériennes, qui présentent à la fois une activité enzymatique de type catalase et de type peroxydase, et dont on pense qu'elles protègent les cellules en cas de stress oxydant^[4].
Classe II — Peroxydases sécrétées fongiques : lignine peroxydases (LiP) et manganèse peroxydase (MnP) ; dans cette dernière, les cations de manganèse Mn²⁺ servent de substrats réducteurs^[5]. Ce sont des glycoprotéines monomériques intervenant dans la dégradation de la lignine. Elle contiennent quatre ponts disulfure conservés et deux sites de liaison au calcium conservés.
Classe III — Peroxydases sécrétées de plantes, possédant plusieurs fonctions dépendant des tissus, comme l'élimination du peroxyde d'hydrogène des chloroplastes et du cytosol, l'oxydation de composés toxiques, la biosynthèse de la paroi cellulaire, la protection contre les plaies, le catabolisme de l'acide indole 3-acétique (IAA), ou encore la biosynthèse de l'éthylène CH₂=CH₂^[6]. Elles possèdent les mêmes domaines conservés que les peroxydases de la classe II, mais les ponts disulfure sont situés à des endroits différents.

Les études par cristallographie aux rayons X montrent que ces protéines partagent souvent une architecture commune, avec deux domaines entièrement α contenant le groupe prosthétique héminique.

Les peroxydases de type DyP (en) sont une autre famille de peroxydases héminiques^[7].

Notes et références

↑ (en) R. E. Nelson, L. I. Fessler, Y. Takagi, B. Blumberg, D. R. Keene, P. F. Olson, C. G. Parker et J. H. Fessler, « Peroxidasin: a novel enzyme-matrix protein of Drosophila development », The EMBO Journal, vol. 13, n^o 15,‎ août 1994, p. 3438-3447 (PMID 8062820, PMCID 395246, lire en ligne)
↑ (en) Huiying Li et Thomas L. Poulos, « Structural variation in heme enzymes: a comparative analysis of peroxidase and P450 crystal structures », Structure, vol. 2, n^o 6,‎ juin 1994, p. 461-464 (PMID 7922023, DOI 10.1016/S0969-2126(00)00046-0, lire en ligne)
↑ (en) Karen G. Welinder, « Superfamily of plant, fungal and bacterial peroxidases », Current Opinion in Structural Biology, vol. 2, n^o 3,‎ juin 1992, p. 388-393 (DOI 10.1016/0959-440X(92)90230-5, lire en ligne)
↑ (en) Karen Gjes ng Welinder, « Bacterial catalase-peroxidases are gene duplicated members of the plant peroxidase superfamily », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology, vol. 1080, n^o 3,‎ 15 novembre 1991, p. 215-220 (PMID 1954228, DOI 10.1016/0167-4838(91)90004-J, lire en ligne)
↑ (en) C. Adinarayana Reddy et Trevor M. D’Souza, « Physiology and molecular biology of the lignin peroxidases of Phanerochaete chrysosporium », FEMS Microbiology Review, vol. 13, n^os 2-3,‎ 17 janvier 2006, p. 137-152 (PMID 8167033, DOI 10.1111/j.1574-6976.1994.tb00040.x, lire en ligne)
↑ (en) A. Campa, « Biological roles of plant peroxidases: known and potential function », Peroxidases in chemistry and biology, 2, 1991, p. 25-50.
↑ (en) Chloe Zubieta, S. Sri Krishna, Mili Kapoor, Piotr Kozbial, Daniel McMullan, Herbert L. Axelrod, Mitchell D. Miller, Polat Abdubek, Eileen Ambing, Tamara Astakhova, Dennis Carlton, Hsiu‐Ju Chiu, Thomas Clayton, Marc C. Deller, Lian Duan, Marc‐André Elsliger, Julie Feuerhelm, Slawomir K. Grzechnik, Joanna Hale, Eric Hampton, Gye Won Han, Lukasz Jaroszewski, Kevin K. Jin, Heath E. Klock, Mark W. Knuth, Abhinav Kumar, David Marciano, Andrew T. Morse, Edward Nigoghossian, Linda Okach, Silvya Oommachen, Ron Reyes, Christopher L. Rife, Paul Schimmel, Henry van den Bedem, Dana Weekes, Aprilfawn White, Qingping Xu, Keith O. Hodgson, John Wooley, Ashley M. Deacon, Adam Godzik, Scott A. Lesley et Ian A. Wilson, « Crystal structures of two novel dye-decolorizing peroxidases reveal a β-barrel fold with a conserved heme-binding motif », Proteins, vol. 69, n^o 2,‎ novembre 2007, p. 223-233 (PMID 17654545, DOI 10.1002/prot.21550, lire en ligne)