Les neuroligines ont une taille variable suivant le résultat de l'épissage alternatif allant d'une centaine à plus de 1000 acides aminés[8].
Elles ont pour point commun :
d'être munies d'un court domaine intracellulaire C-terminal de type "PDZ-binding protein"(Site de liaison potentiel aux protéines de la densité post-synaptique) ;
elles sont une fois transmembranaire
et ont un large domaine extracellulaire N-terminal composé d'une séquence homologue acétylcholine-estérase (bien qu'elle ne présente pas d'activité). Elle peut être modifiée par épissage alternatif au niveau d'un site d'épissage alternatif A, voir 2 avec un site additionnel B pour la neuroligine 1.
Structure secondaire
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Structure tertiaire
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Structure quaternaire
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Génétique
Chez l'Homo sapiens, il existe 5 types de NLGN différentes appelées NLGN1, NLGN2, NLGN3, NLGN4X et NLGN5 (ou NLGN4Y) chacune produites par des gènes différents.
Physiologie
Expression
Dans le système nerveux centrale NLGN1 est principalement présente dans les synapses Glutamatergique (excitatrice) et NLGN2 est présente dans les synapses Gabaergique (Inhibitrice).
Les NLGN sont des protéines postsynaptique avec comme partenaire présynaptique, les neurexines.
Fonction
Interaction avec les neurexines
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Développement
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Pathologies
Autismes
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Déficiences mentales
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Syndrome de Gilles de la Tourette
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Exemples d'espèces exprimant des neuroligines
De nombreuses espèces (au moins 39 recensées à ce jour sur NCBI/protein, ) expriment les neuroligines[9] :
↑(en) Fabrichny IP, Leone P, Sulzenbacher G, Comoletti D, Miller MT, Taylor P, Bourne Y, Marchot P, « Structural analysis of the synaptic protein neuroligin and its beta-neurexin complex: determinants for folding and cell adhesion », Neuron, vol. 56, no 6, , p. 979–91 (PMID18093521, PMCID2703725, DOI10.1016/j.neuron.2007.11.013)