La human RPA interacting protein (hRIP, Protéine humaine interagissant avec RPA) est une protéine découverte récemment[Quand ?]. Sa principale fonction est de transporter la Protéine de Réplication A (RPA, replicative protein A) du cytosol jusqu’au noyau et du noyau au cytosol.
Structure
Le gène hRIP se retrouve sur le chromosome humain 17 en position p13. On connait aujourd'hui 6 isoformes possibles de cette protéine, issus de l'épissage alternatif d'un même gène [5]: hRIP alpha, beta, gamma. delta 1, delta 2 et delta 3. Le gène de l’hRIP code l’isoforme a. Cependant, les isoformes a et b sont les plus souvent retrouvés dans le métabolisme cellulaire. L’isoforme a comprend 219 acides aminés. La protéine hRIP est divisée en trois domaines; la partie N-terminale (acides aminés 1 à 45) qui est riche en résidus basiques, la partie centrale (acides aminés 45 à 140) qui est principalement composée d’acides aminés acides et la partie C-terminale (acides aminés 141 à 226), qui contient le domaine putatif du doigt de Zinc. La liaison avec la protéine RPA se fait par le domaine central. Concernant l’isoforme b, celui-ci comprend 172 acides aminés. En pratiquant une électrophorèse sur polyacrylamide les chercheurs ont estimé le poids moléculaire de cet isoforme b aux environs de 45 kDa.
Le tableau qui suit présente les différents isoformes de hRIP connus :
| Isoforme
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Exons présents dans l’isoforme
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Nombres d’acides aminés
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Paires de base retrouvées sur le gène
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| a
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1 - 2 - 3 - 4 - 5 - 6 - 7
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219 a.a.
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660 pb
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| b
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1 - 2 - 3 - 4 - 5 - - 7
|
172 a.a.
|
519 pb
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| g
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1 - 2 - 3 - 4 - - 6 - 7
|
145 a.a.
|
596 pb
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| d1
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1 - 2 - 3 - - 5 - 6 - 7
1 - 2 - 3 - - 5 - 6 - 7
|
107 a.a.
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548 pb
407 pb
|
| d2
|
1 - 2 - 3- - - 6 - 7
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106 a.a.
|
484 pb
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| d3
|
1 - 2 - 3 - - - - 7
|
106 a.a.
|
343 pb
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Les isoformes a et b transportent la protéine RPA dans les corps nucléaires PML sous le processus de sumoylation. La microscopie en immunofluorescence a permis de révéler que hRIP a se localise davantage dans le cytoplasme mais est également détectable dans le noyau. Par contre, l’isoforme b est essentiellement nucléaire. La sumoylation est nécessaire pour le transport, via hRIP, de la protéine RPA vers le noyau.
Notes et références
- ↑ a b et c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000129197 - Ensembl, May 2017
- ↑ a b et c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000018449 - Ensembl, May 2017
- ↑ « Publications PubMed pour l'Homme », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
- ↑ « Publications PubMed pour la Souris », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
- ↑ Park, J., Seo, T., Kim, H. et Choe, J. 2005
- Boisvert F, Hendzel M et Bazett-Jones D.: Promyelocytic Leukemia (PML) Nuclear Bodies Are Protein Structures that Do Not Accumulate RNA The Rockefeller University Press The Journal of Cell Biology, Volume 148, Number 2, January 24, 2000
- Bernardi R et Pandolfi PP, Structure, dynamics and functions of promyelocytic leukaemia nuclear bodies PMID 17928811 [PubMed - in process]
- TG Hofmann*,1 and H Will1 : Body language: the function of PML nuclear bodies in apoptosis regulation Cell Death and Differentiation (2003) Published online 22 August 2003
- Park J, Seo T, Kim H, et Choe J. : Sumoylation of the Novel Protein hRIP Is Involved in Replication Protein A Deposition in PML Nuclear Bodies MOLECULAR AND CELLULAR BIOLOGY, Sept. 2005, p. 8202–8214 Vol. 25, No. 18 2005, American Society for Microbiology
Les images ont été prises à partir de PubMed et sur SABLE protein structure prediction : http://sable.cchmc.org/
