Trimetilamina N-óxido reductasa (citocromo) |
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Estructuras disponibles |
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PDB |
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Identificadores |
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Identificadores externos |
Bases de datos de enzimas
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Número EC |
1.7.2.3 |
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Número CAS |
37256-34-1 |
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Ortólogos |
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Especies |
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PubMed (Búsqueda) |
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PMC (Búsqueda) |
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La Trimetilamina N-óxido reductasa (citocromo) (EC 1.7.2.3) es una enzima que cataliza la siguiente reacción química:
trimetilamina + 2 (ferricitocromo c) +
H
2O N-óxido de trimetilamina + 2 (ferrocitocromo c) + 2
H+
Por lo tanto los dos sustratos de esta enzima son trimetilamina, agua y dos citocromo c oxidados; mientras que sus tres productos son N-óxido de trimetilamina, dos citocromo c reducidos y iones hidrógeno.
Clasificación
Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, más específicamente a aquellas oxidorreductasas que actúan utilizando compuestos nitrogenados como dadores de electrones y con un citocromo como aceptor.
Nomenclatura
El nombre sistemático de esta clase de enzimas es trimetilamina:citocromo c oxidorreductasa. Otros nombres de uso común pueden ser TMAO reductasa, y TOR.
Estructura y función
Esta enzima forma parte de la cadena de transporte de electrones de algunos microorganismos, ha sido aislada de Escherichia coli y de la bacteria fotosintética Roseobacter denitrificans. El óxido de trimetilamina se encuentra en forma abundante en los tejidos de los peces, y la reducción bacteriana de este compuesto a trimetilamina, un compuesto mucho más oloroso; constituye uno de los principales procesos por los cuales se echa a perder el pescado.
El citocromo c presente en la bacteria fotosintética es una proteína pentaheme. Contiene bis(molibdopterina guanina dinucleótido)molibdeno como cofactor. El agente reductor es un citocromo c multiheme unido a membrana. También es capaz de reducir DMSO a dimetilsulfuro.
Referencias
- Arata H, Shimizu M, Takamiya K (1992). «Purification and properties of trimethylamine N-oxide reductase from aerobic photosynthetic bacterium Roseobacter denitrificans». J. Biochem. 112 (4): 470-5. PMID 1337081.
- Knablein J, Dobbek H, Ehlert S, Schneider F (1997). «Isolation, cloning, sequence analysis and X-ray structure of dimethyl sulfoxide/trimethylamine N-oxide reductase from Rhodobacter capsulatus». Biol. Chem. 378 (3-4): 293-302. PMID 9165084. doi:10.1515/bchm.1997.378.3-4.293.
- Czjzek M, Dos Santos JP, Pommier J, Giordano G, Mejean V, Haser R (1998). «Crystal structure of oxidized trimethylamine N-oxide reductase from Shewanella massilia at 2.5 A resolution». J. Mol. Biol. 284 (2): 435-47. PMID 9813128. doi:10.1006/jmbi.1998.2156.