Aldo-ceto reductasa

Familia aldo/ceto reductasa

Diagrama de cinta de la aldosa reductasa humana en complejo con NADP+, citrato, e IDD594, un inhibidor de molécula pequeña. De PDB 1us0
Identificadores
Símbolo Aldo_ket_red
Pfam PF00248
InterPro IPR001395
PROSITE PDOC00061
SCOP 1ads
CDD cd06660
Estructuras PDB disponibles:
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1a80 , 1abn , 1ads , 1ae4 , 1afs , 1ah0 , 1ah3 , 1ah4 , 1az1 , 1az2 , 1c9w , 1cwn , 1dla , 1ef3 , 1eko , 1el3 , 1exb , 1frb , 1gve , 1hqt , 1hw6 , 1iei , 1ihi , 1j96 , 1jez , 1k8c , 1lqa , 1lwi , 1m9h , 1mar , 1mi3 , 1mrq , 1mzr , 1og6 , 1pwl , 1pwm , 1pyf , 1pz0 , 1pz1 , 1q13 , 1q5m , 1qrq , 1qwk , 1r38 , 1ral , 1ry0 , 1ry8 , 1s1p , 1s1r , 1s2a , 1s2c , 1sm9 , 1t40 , 1t41 , 1ur3 , 1us0 , 1vbj , 1vp5 , 1x96 , 1x97 , 1x98 , 1xf0 , 1xgd , 1xjb , 1ye4 , 1ye6 , 1z3n , 1z89 , 1z8a , 1z9a , 1zgd , 1zq5 , 1zsx , 2a79 , 2acq , 2acr , 2acs , 2acu , 2agt , 2alr , 2bgq , 2bgs , 2bp1 , 2c91 , 2clp , 2dux , 2duz , 2dv0 , 2f2k , 2f38 , 2fgb , 2fvl , 2fz8 , 2fz9 , 2fzb , 2fzd , 2hdj , 2he5 , 2he8 , 2hej , 2hv5 , 2hvn , 2hvo , 2i16 , 2i17 , 2ikg , 2ikh , 2iki , 2ikj , 2ine , 2inz , 2ipf , 2ipg , 2ipj , 2ipw , 2iq0 , 2iqd , 2is7 , 2isf , 2j8t , 2nvc , 2nvd , 2p5n , 2pd5 , 2pd9 , 2pdb , 2pdc , 2pdf , 2pdg , 2pdh , 2pdi , 2pdj , 2pdk , 2pdl , 2pdm , 2pdn , 2pdp , 2pdq , 2pdu , 2pdw , 2pdx , 2pdy , 2pev , 2pf8 , 2pfh , 2pzn , 2qxw , 2r9r , 2vdg , 3bcj , 3bur , 3buv , 3bv7 , 3c3u , 3cmf , 3cot , 3eau
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La familia aldo/ceto reductasa es una familia de enzimas que incluye una serie de oxidorreductasas monoméricas relacionadas NADPH-dependientes, tal como la aldehído reductasa, aldosa reductasa, prostaglandina-F sintasa, xilosa reductasa, rho cristalina, y muchas otros.[1]​

Estructura

Todos poseen una estructura similar, con un característico pliegue beta-alfa-beta de las proteínas de unión de nucleótidos.[2]​ El pliegue comprende un beta-8/alfa-8-barril paralelo, que contiene un nuevo adorno ligante de NADP. El sitio de unión se encuentra en una gran bolsa profunda y elíptica en la punta terminal C de la beta-lámina, el sustrato estando unido en una conformación extendida. La naturaleza hidrofóbica de la bolsa favorece sustratos aromáticos y apolares por sobre los altamente polares.[3]​

La unión de la coenzima NADPH causa un cambio conformacional masivo, reorientando un lazo, bloqueando la coenzima en su lugar. Esta unión es más similar a las oxidorreductasas que se unen a las FAD que a las que se unen a las NAD(P).[4]​

Ejemplos

Algunas proteínas de esta familia contienen una cadena canal de potasio dominio regulador beta (potassium channel beta chain regulatory domain); estos son reportados de tener actividad oxidorreductasa.[5]​

Referencias

  1. ↑ Bohren KM, Bullock B, Wermuth B, Gabbay KH (junio de 1989). «The aldo-keto reductase superfamily. cDNAs and deduced amino acid sequences of human aldehyde and aldose reductases». J. Biol. Chem. 264 (16): 9547-51. PMID 2498333. 
  2. ↑ Schade SZ, Early SL, Williams TR, Kézdy FJ, Heinrikson RL, Grimshaw CE, Doughty CC (marzo de 1990). «Sequence analysis of bovine lens aldose reductase». J. Biol. Chem. 265 (7): 3628-35. PMID 2105951. 
  3. ↑ Wilson DK, Bohren KM, Gabbay KH, Quiocho FA (julio de 1992). «An unlikely sugar substrate site in the 1.65 A structure of the human aldose reductase holoenzyme implicated in diabetic complications». Science 257 (5066): 81-4. PMID 1621098. doi:10.1126/science.1621098. 
  4. ↑ Borhani DW, Harter TM, Petrash JM (diciembre de 1992). «The crystal structure of the aldose reductase.NADPH binary complex». J. Biol. Chem. 267 (34): 24841-7. PMID 1447221. 
  5. ↑ Gulbis JM, Zhou M, Mann S, MacKinnon R (julio de 2000). «Structure of the cytoplasmic beta subunit-T1 assembly of voltage-dependent K+ channels». Science 289 (5476): 123-7. PMID 10884227. doi:10.1126/science.289.5476.123.