Er befasst sich mit Protein-Struktur und biologischer Funktion, Entwurf neuartiger Proteine und Protein-Engineering, Proteinfaltung, molekularer Erkennung. Er entdeckte mit seiner Gruppe ein Enzym (eine Variante der Pankreas-Typ-Ribonukleasen (ptRNases), die resistent gegen Ribonuklease-Inhibitoren ist), das RNA zerlegt und in klinischen Tests als Chemotherapeutikum gegen Krebs ist.[2][3] Sie entdeckten Mechanismen die zur Stabilisierung aller Proteine dienen (n-to-pi* Wechselwirkung,[4][5] C5 Wasserstoffbindung[6]),[7] erzeugten künstliche und sehr stabile Kollagene[8], auch für die Wundheilung,[9] und entwickelten Methoden der Proteinsynthese,[10] der Katalysierung von Proteinfaltung[11] und für den erleichterten Eintritt in Zellen[12] und Methoden der Umwandlung von Biomasse in nützliche Chemikalien und Brennstoffe.[13]
mit L. D. Lavis: Bright ideas for chemical biology, ACS Chem. Biol., Band 3, 2008, S. 142–155.
mit M. D. Shoulders: Collagen structure and stability, Annu. Rev. Biochem., Band 78, 2009, S. 929–958.
mit E. L. Myers: A phosphine-mediated conversion of azides into diazo compounds, Angewandte Chemie Int. Ed., Band 48, 2009, S. 2359–2363.
mit M. D. Shoulders,K. A. Satyshur, K. T. Forest: Stereoelectronic and steric effects in side chains preorganize a protein main chain, Proc. Nat. Acad. Sci. USA, Band 107, 2010, S. 559–564
mit J. C. Lukesh, M.J. Palte: A potent, versatile disulfide-reducing agent from aspartic acid, J. Am. Chem. Soc., Band 134, 2012, S. 4057–4059.
mit J. D. Vasta u. a.: Selective Inhibition of Collagen Prolyl 4-Hydroxylase in Human Cells, ACS Chem. Biol., Band 11, 2016, S. 193–199
mit K. A. Mix, J. E. Lomax: Cytosolic Delivery of Proteins by Bioreversible Esterification, J. Am. Chem. Soc., Band 139, 2017, S. 14396–14398
↑Geburts- und Karrieredaten American Men and Women of Science, Thomson Gale 2005
↑T. T. Hoang, R. T. Raines u. a., A Human Ribonuclease Variant and ERK-Pathway Inhibitors Exhibit Highly Synergistic Toxicity for Cancer Cells, Mol. Cancer Ther.,Band 17, 2018, S. 2622–2632. PMID 30282811
↑Peter A. Leland, Ronald T. Raines, Cancer chemotherapy — ribonucleases to the rescue, Chem. Biol., Band 8, 2001, S. 405–413, PMID 11358688
↑G. J. Bartlett, A. Choudhary, R. T. Raines, D. N. Woolfson, n-->pi* interactions in proteins, Nat. Chem. Biol., Band 6, 2010, S. 615–620, PMID 20622857
↑R. W. Newberry, R. T. Raines, The n→π* interaction, Acc. Chem. Res., Band 50, 2017, S. 1838–1846
↑R. W. Newberry, R. T. Raines, A prevalent intraresidue hydrogen bond stabilizes proteins, Nat. Chem. Biol., Band 12, 2016, S. 1084–1088, PMID 27748749
↑Robert W. Newberry, Ronald T. Raines, Secondary Forces in Protein Folding, ACS Chem. Biol., Band 14, 2019, S. 1677–1686, PMID 31243961
↑Tanrikulu, Forticaux, Raines, Peptide tessellation yields micrometre-scale collagen triple helices, Nat. Chem., Band 8,2016, S. 1008–1014
↑S. Chattopadhyay, R. T. Raines, u. a., Anchoring a cytoactive factor in a wound bed promotes healing, J. Tissue Eng. Regen. Med., Band 10, 2016, S. 1012–1020, PMID 24677775
↑B. L. Nilsson, M. B. Soellner, R. T. Raines, Chemical synthesis of proteins, Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct., Band 34 2005, S. 91–118
↑E. A. Kersteen, R. T. Raines, Catalysis of protein folding by protein disulfide isomerase and small-molecule mimics, Antioxid. Redox Signal., Band 5, 2003, S. 413–424
↑S. M. Fuchs, R. T. Raines, Internalization of cationic peptides: the road less (or more?) traveled, Cell Mol. Life Sci., Band 63, 2006, S. 1819–1822, PMID 16909213
↑B. Caes, R. E. Teixeira, K. G. Knapp, R. T. Raines, Biomass to furanics: Renewable routes to chemicals and fuels, ACS Sustain. Chem. Eng., Band 3, 2015, S. 2591–2605.