Cutinase
nach PDB 1CEX
Vorhandene Strukturdaten: 1CEX
Masse/Länge Primärstruktur	230 Aminosäuren
Bezeichner
Externe IDs	UniProt P00590
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	3.1.1.74, Carboxylester-Hydrolase
Substrat	Cutin + H2O
Produkte	Cutin-Monomere

Cutinase oder auch Cutin Hydrolase ist ein Enzym, welches zu den α/β-Hydrolasen gehört und Cutin hydrolysiert.^[1][2]

Cutinase wird unter anderem von manchen pflanzenpathogenen Pilzen und Bakterien gebildet.^[3] Durch die Cutinase sind die Pilze in der Lage, die Esterbindung des Cutins in der Cuticula der Pflanzen abzubauen und so in die Pflanzen einzudringen.

Wie alle Enzyme katalysieren sie jedoch sowohl Hin- als auch Rückreaktion, was bedeutet, dass sie unter geeigneten Bedingungen in der Lage sind, durch Polykondensation Polyester zu synthetisieren.^[4]

• S. Longhi, C. Cambillau: Structure-activity of cutinase, a small lipolytic enzyme. In: Biochimica et Biophysica Acta. Band 1441, Nummer 2–3, November 1999, S. 185–196, PMID 10570246.

1. ↑ J. A. Sweigard, F. G. Chumley, B. Valent: Cloning and analysis of CUT1, a cutinase gene from Magnaporthe grisea. In: Molecular & general genetics : MGG. Band 232, Nummer 2, März 1992, S. 174–182, PMID 1557023.
2. ↑ S. Chen, L. Su, J. Chen, J. Wu: Cutinase: characteristics, preparation, and application. In: Biotechnology Advances. Band 31, Nummer 8, Dezember 2013, S. 1754–1767, doi:10.1016/j.biotechadv.2013.09.005. PMID 24055682.
3. ↑ P. E. Kolattukudy: Polyesters in higher plants. In: Advances in Biochemical Engineering/Biotechnology. Band 71, 2001, S. 1–49, PMID 11217409.
4. ↑ T. F. Pio, G. A. Macedo: Cutinases: properties and industrial applications. In: Advances in applied microbiology. Band 66, 2009, S. 77–95, doi:10.1016/S0065-2164(08)00804-6. PMID 19203649.