6-Phosphogluconat-Dehydrogenase
6-Phosphogluconat dehydrogenase dimer, Ovis aries nach PDB 1PGO
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	482 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homodimer
Bezeichner
Gen-Namen	PGD ; 6PGD
Externe IDs	OMIM: 172200 UniProt P52209
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	1.1.1.44, Oxidoreduktase
Reaktionsart	Decarboxylierende Dehydrierung
Substrat	6-Phospho-D-gluconat + NADP+
Produkte	Ribulose-5-phosphat + CO2 + NADPH/H+
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen
Übergeordnetes Taxon	Lebewesen
Orthologe
	Mensch	Hausmaus
Entrez	5226	110208
Ensembl	ENSG00000142657	ENSMUSG00000028961
UniProt	P52209	Q9DCD0
Refseq (mRNA)	NM_001304451	NM_001081274
Refseq (Protein)	NP_001291380	NP_001074743
Genlocus	Chr 1: 10.4 – 10.42 Mb	Chr 4: 149.15 – 149.17 Mb
PubMed-Suche	5226	110208

6-Phosphogluconat-Dehydrogenase (6PGD) ist das Enzym, das 6-Phosphogluconat zu Ribulose-5-phosphat umwandelt. Diese Reaktion ist der dritte Teilschritt im Pentosephosphatweg. 6PGD kommt in den meisten Lebewesen vor.^[1]

Ein möglicher 6PGD-Mangel aufgrund von Defekten im PGD-Gen verläuft asymptomatisch, selbst wenn weniger als fünf Prozent der normalen Menge am Enzym zur Verfügung steht. Bakterielle 6PGD agiert als Adhäsin.^[2][3]

+ NADP⁺  ${\displaystyle \longrightarrow }$  + NADPH/H⁺  ${\displaystyle \longrightarrow }$  + CO₂

6-Phosphogluconat wird zur Ketosäure dehydriert, wobei NADPH entsteht. Die Ketosäure zerfällt unter Abgabe von Kohlenstoffdioxid zu Ribulose-5-phosphat.

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Hexosemonophosphatweg – Lern- und Lehrmaterialien

• reactome.org: 6-phospho-D-gluconate + NADP+ ⇒ D-ribulose 5-phosphate + CO2 + NADPH + H+

1. ↑ UniProt P52209, PROSITE: PROSITE documentation PDOC00390 (englisch)
2. ↑ 6-Phosphogluconat-Dehydrogenase. In: Online Mendelian Inheritance in Man. (englisch).
3. ↑ Tan C, Fu S, Liu M, et al: Cloning, expression and characterization of a cell wall surface protein, 6-phosphogluconate-dehydrogenase, of Streptococcus suis serotype 2. In: Vet. Microbiol. 130. Jahrgang, Nr. 3–4, August 2008, S. 363–70, doi:10.1016/j.vetmic.2008.02.025, PMID 18403138.