Proteinkináza C

Aktivace PKC pomocí fosfolipázy C
PKC v kontextu buněčné signalizace (přibližně v levé horní straně diagramu)

Proteinkináza C (PKC) je enzym ze skupiny proteinkináz (konkrétně serin/threonin kináza), který pro svou činnost vyžaduje záporně nabité fosfolipidy a je regulován diacylglycerolem (DAG) a někdy vápenatými kationty.[1] Aktivace PKC spouští celou řadu významných buněčných procesů, jejichž konkrétní povaha závisí na buněčném typu. Například v jaterních buňkách reguluje metabolismus glykogenu tak, že fosforylací inhibuje glykogensyntázu.[2] Účastní se však obecně tak rozmanitých procesů, jako je buněčný růst, metabolismus,[2] pohyb buněk či prostě změna genové exprese a tvorba druhých poslů[3] (např. dalšího DAG díky zpětné vazbě).[2] U obratlovců je známo asi 10 izoenzymů proteinkinázy C, všechny mívají nejen kinázovou doménu, ale i N-terminální regulační oblast.[3]

PKC je v typickém případě aktivována tak, že nejprve dojde (díky IP3) ke vzrůstu koncentrace vápenatých iontů, což vede k tomu, že PKC se asociuje s vnitřní stranou membrány a aktivuje se. Dostává se do kontaktu s membránovým lipidem DAG, který byl vytvořen pomocí fosfolipázy C obvykle na popud nějakého receptoru spřaženého s G-proteinem (někdy však zřejmě přes PI3K kinázu).[2]

Mezi inhibitory proteinkinázy C patří namátkou bisindolylmaleimid, 1-O-hexadecyl-2-O-methylglycerol, melitin, floretin, polymyxin B a staurosporin.[1]

Reference

  1. ↑ a b Oxford dictionary of biochemistry and molecular biology; revised edition. Příprava vydání R. Cammack et al. New York: Oxford university press, 2006. ISBN 0-19-852917-1. 
  2. ↑ a b c d LODISH, Harvey, et al.. Molecular Cell Biology. New York: W.H. Freedman and Company, 2004. Dostupné online. ISBN 0-7167-4366-3. 
  3. ↑ a b POLLARD, Thomas D; EARNSHAW, William C. Cell Biology. 2. vyd. [s.l.]: Saunders, 2007. ISBN 1416022554. S. 928. 

Externí odkazy