Unutrašnja mitohondrijska membrana

Mitohondrijska unutrašnja membrana
Građa mitohondrija
Anatomska terminologija

Unutrašnja mitohondrijska membrana (IMM) je mitohondrijskal membrana koja odvaja mitohondrijski matriks od intermembranskog prostora.

Struktura

Struktura unutrašnje mitohondrijske membrane je ekstenzivno presavijena i podijeljena. Brojne invaginacije membrane nazivaju se kriste, odvojene kristinim spojevima od unutrašnje granične membrane koja je suprotna vanjskoj membrani. Kriste značajno povećava ukupnu površinu membrane u odnosu na glatku unutrašnju membranu, a time i raspoloživi radni prostor.

Unutrašnja membrana stvara dva odjeljka. Područje između unutrašnje i vanjske membrane, zvano međumembranski prostor koje je u velikoj mjeri kontinuiran sa citosolom, i više sekvestrirani prostor unutar unutrašnje membrane, zvani matriks.

Kriste

Glavni članak: Krista

Kod tipske jetrene mitohondrije, površina unutrašnje membrane je oko pet puta veća od vanjske membrane zbog krista. Ovaj omjer je promjenjiv i mitohondrije iz ćelija koje imaju veću potražnju za ATP-om, kao što su mišićne ćelije, sadrže još više krista. Membrane krista načičkane su malim okruglim proteinskim kompleksima na matriksnoj strani, poznatim kao F1 čestice, mjestom sinteze ATP-a vođene protonskim gradijentom. Kriste utiču na ukupnu hemiosmotsku funkciju mitohondrija.[1]

Spojevi krista

Kriste i unutrašnje granične membrane su razdvojene međućelijskim spojevima. Kraj krista je djelimično zatvoren transmembranskim proteinskim kompleksima koji vežu glavu za glavu i povezuju suprotne membrane krista na način poput uskog grla.[2] Naprimjer, delecija spojnog proteina MIC60/Mic60 (ranije Mitofilin/Fcj1) dovodi do smanjenog potencijala unutrašnje membrane i poremećenog rasta[3] i dramatično aberantnih unutrašnjomembranskih struktura koje formiraju koncentrične naslage, umjesto tipskih invaginacija.[4]

Kompozicija

Unutrašnja mitohondrijska membrana je po sastavu lipida slična membrani bakterija. Ovaj fenomen se može objasniti hipotezom endosimbionta o poreklu mitohondrija kao prokariota internalizovanih u eukariotske ćelije domaćina.

U mitohondrijama srca svinja, fosfatidiletanolamin čini većinu unutrašnje mitohondrijske membrane sa 37,0% fosfolipidnog sastava. Fosfatidilholin čini oko 26,5%, kardiolipin 25,4%, a fosfatidilinozitol 4,5%.[5] U mitohondrijama S. cerevisiae, fosfatidilholin čini 38,4% IMM, fosfatidiletanolamin čini 24,0%, fosfatidilinozitol 16,2%, kardiolipin 16,1%, fosfatidilserin fosfatidilserin fosfatidilserin 5%.[6]

U unutrašnjoj mitohondrijskoj membrani, odnos proteina i lipida je 80:20, za razliku od vanjske membrane, koja ima odnos 50:50.[7]

Propustljivost

Unutrašnja membrana je slobodno propusna samo za kisik, ugljik-dioksid i vodu.[8] Mnogo je manje propusna za ione i male molekule od vanjske membrane, stvarajući odjeljke odvajanjem mitohondrijskog matriksa od citosolnog okruženja. Ova kompartmentalizacija je neophodna karakteristika za metabolizam. Unutrašnja mitohondrijska membrana je i električni izolator i hemijska barijera. Postoje sofisticirani ionski transporteri koji omogućavaju specifičnim molekulima da pređu ovu barijeru. Postoji nekoliko antiportnih sistema ugrađenih u unutrašnju membranu, omogućavajući razmjenu aniona između citosola i mitohondrijalnog matriksa.[7]

IMM- povezani proteini

Također pogledajte

Reference

  1. ^ Mannella CA (2006). "Structure and dynamics of the mitochondrial inner membrane cristae". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research. 1763 (5–6): 542–548. doi:10.1016/j.bbamcr.2006.04.006. PMID 16730811.
  2. ^ Herrmann, JM (18 October 2011). "MINOS is plus: a Mitofilin complex for mitochondrial membrane contacts". Developmental Cell. 21 (4): 599–600. doi:10.1016/j.devcel.2011.09.013. PMID 22014515.
  3. ^ von der Malsburg, K; Müller, JM; Bohnert, M; Oeljeklaus, S; Kwiatkowska, P; Becker, T; Loniewska-Lwowska, A; Wiese, S; Rao, S; Milenkovic, D; Hutu, DP; Zerbes, RM; Schulze-Specking, A; Meyer, HE; Martinou, JC; Rospert, S; Rehling, P; Meisinger, C; Veenhuis, M; Warscheid, B; van der Klei, IJ; Pfanner, N; Chacinska, A; van der Laan, M (18 October 2011). "Dual role of mitofilin in mitochondrial membrane organization and protein biogenesis" (PDF). Developmental Cell. 21 (4): 694–707. doi:10.1016/j.devcel.2011.08.026. PMID 21944719.
  4. ^ Rabl, R; Soubannier, V; Scholz, R; Vogel, F; Mendl, N; Vasiljev-Neumeyer, A; Körner, C; Jagasia, R; Keil, T; Baumeister, W; Cyrklaff, M; Neupert, W; Reichert, AS (15 June 2009). "Formation of cristae and crista junctions in mitochondria depends on antagonism between Fcj1 and Su e/g". The Journal of Cell Biology. 185 (6): 1047–63. doi:10.1083/jcb.200811099. PMC 2711607. PMID 19528297.
  5. ^ Comte J, Maïsterrena B, Gautheron DC (January 1976). "Lipid composition and protein profiles of outer and inner membranes from pig heart mitochondria. Comparison with microsomes". Biochim. Biophys. Acta. 419 (2): 271–84. doi:10.1016/0005-2736(76)90353-9. PMID 1247555.
  6. ^ Lomize, Andrel; Lomize, Mikhail; Pogozheva, Irina (2013). "Membrane Protein Lipid Composition Atlas". Orientations of Proteins in Membranes. University of Michigan. Pristupljeno 10 April 2014.
  7. ^ a b Krauss, Stefan (2001). "Mitochondria: Structure and Role in Respiration" (PDF). Nature Publishing Group. Arhivirano s originala (PDF), 21 October 2012. Pristupljeno 9 April 2014.
  8. ^ Caprette, David R. (12 December 1996). "Structure of Mitochondria". Experimental Biosciences. Rice University. Pristupljeno 9 April 2014.

Vanjski linkovi